Biologia

La mioglobina es una hemoproteína muscular, estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la hemoglobina, es una proteína relativamente pequeña constituida por una cadena polipeptídica de 153 residuos aminoacídicos que contiene un grupo hemo con un átomo de hierro, y cuya función es la de almacenar y transportar oxígeno. También se denomina miohemoglobina o hemoglobina muscular.
Las mayoresconcentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones.
La mioglobina fue la primera proteína a la que se determinó su estructura tridimensional por cristalografía de rayos X en 1957. Es una proteína extremadamente compacta y globular, en la que la mayoríade los aminoácidos hidrofóbicos se encuentran en el interior y muchos de los residuos polares expuestos en la superficie. Alrededor del 75% de la estructura secundaria tiene una conformación de a-hélice; de hecho, existen ocho segmentos de a-hélice en la mioglobina, designados de la A a la H.
Dentro de una cavidad hidrofóbica de la proteína se encuentra el grupo prostético hemo. Esta unidad nopolipeptídica se encuentra unida de manera no covalente a la mioglobina y es esencial para la actividad biológica de unión de O2 de la proteína.

La hemoglobina (a menudo abreviada como Hb) es una heteroproteína de la sangre, de masa molecular 64.000 (64 kDa), de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, en vertebrados y algunosinvertebrados.
La hemoglobina es un pigmento de color rojo, que al interaccionar con el oxígeno toma un color rojo escarlata, que es el color de la sangre arterial y al perder el oxígeno toma un color rojo oscuro, que es el color característico de la sangre venosa.
La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unir deforma reversible una molécula de oxígeno. El grupo hemo está formado por:
1. Unión del succinil-CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del ácido cítrico) al aminoácido glicina formando un grupo pirrol.
2. Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX.
3. La protoporfirina IX se une a un ion ferroso (Fe2+) formando el grupo hemo.

Cuando la hemoglobina tiene unidooxígeno se denomina oxihemoglobina o hemoglobina oxigenada, dando el aspecto rojo o escarlata intenso característico de la sangre arterial. Cuando pierde el oxígeno, se denomina hemoglobina reducida, y presenta el color rojo oscuro de la sangre venosa (se manifiesta clínicamente por cianosis).

Mioglobina
La mioglobina y la hemoglobina son hemoproteínas cuya importancia fisiológica se relacionaprincipalmente con su capacidad de unirse al oxígeno molecular. La mioglobina es una hemoproteína monomérica encontrada principalmente en el tejido muscular donde sirve como sitio de almacenamiento intracelular para el oxígeno. Durante períodos de privación de oxígeno la oximioglobina libera el oxígeno almacenado que se utilizara en los procesos metabólicos.
La estructura terciaria de la mioglobina esla de una proteína típica globular soluble en agua. Su estructura secundaria es inusual ya que contiene una alta proporción (75%) de la estructura secundaria α-helicoidal. Un polipéptido de la mioglobina esta comprendido por 8 α-hélices separadas, designadas de la A a la H, que están conectadas por regiones cortas no helicoidales. Los grupos R de los aminoácidos empaquetados en el interior de lamolécula son predominantemente de carácter hidrofóbico mientras que los expuestos en la superficie de la molécula son generalmente hidrofílicos, haciendo así la molécula relativamente soluble en agua.

Estructura de la mioglobina con Hem
Cada molécula de mioglobina contiene un grupo prostético hem insertado en la hendidura hidrofóbica de la proteína. Cada residuo del hem contiene un átomo...