bioquimica km

Universidad de San Carlos de Guatemala
Facultad de Ciencias Químicas y Farmacia
Escuela de Química Biológica
Departamento de Bioquímica
Bioquímica I, QF, BB
Resolución hoja de trabajo
Cinéticae inhibición enzimática
Instrucciones
En parejas resolver cada uno de los problemas planteados. Entregar la resolución al
finalizar el período de clase en el cubículo de instructores deBioquímica.
1.

La enzima lactato deshidrogenasa permite la conversión de piruvato en lactato en
presencia del cofactor NADH + H, el cual se oxida formando NAD+. En un laboratorio
se determinaron algunasconstantes cinéticas de la lactato deshidrogenasa a
condiciones experimentales, observándose que a una concentración de sustrato ([S])
de 0.01 M la velocidad inicial (Vo) de reacción es de 35 mM/sy el valor de Km es de
2.46 mM. En base a los datos proporcionados determine:
a. La velocidad máxima de la reacción (Vmax).
Vmax = 43.61 mM/s
b. Vo cuando [S] es de: 18 mM y 0.034 M.
Vo con [S]18 mM = 38.37 mM/s
Vo con [S] 0.034M (34mM) = 40.66 mM/s

2.

En un laboratorio de alimentos se determinó la actividad enzimática de la amilasa
presente en el germen de trigo a condicionesexperimentales. El principal interés de
los investigadores era determinar el comportamiento de la enzima cuando se enfrenta
a diferentes concentraciones de sustrato. Los resultados obtenidos sereflejan en la
siguiente tabla:
Concentración de almidón (mM)
6.25 * 10-6
4.5 * 10-5
1 * 10-4
1 * 10-3
1 * 10-2

Vo (mM/s)
35.12
56.25
60.03
74.91
76.02

Determine los valores de Km y Vmaxpara la amilasa a condiciones experimentales.
S (mM)
6.25E-06
4.50E-05
1.00E-04
1.00E-03
1.00E-02

Vo (mM/s)
35.12
56.25
60.03
74.91
76.02

1/Vo

Amilasa

-5.00E+04

0.035
0.030.025
0.02
0.015
0.01
0.005
0
0.00E+00

5.00E+04

1.00E+05
1/S

Vmax = 71.43 mM/s
Km 6.42 E -06

1/S
1.60E+05
2.22E+04
1.00E+04
1.00E+03
1.00E+02

1/Vo
0.0284738
0.0177778...