bioquimica
Páginas: 2 (273 palabras)
Publicado: 8 de mayo de 2013
05-04-2013
CINETICA ENZIMATICA
k1
S
k1
E+S
k -1
P
k -1
k2
ES
E+P
ECUACION DE MICHAELIS-MENTEN
MICHAELIS-
ENZIMA
SUSTRATO
Km = constante de michaelisVMAX = Velocidad máxima de
la reacción.
ECUACION DE MICHAELIS-MENTEN
MICHAELISE+S
ES
E+P
[S] > Km
VMAX = Velocidad máxima de
la reacción.
Km = constante de michaelis• Concentración de sustrato
a la cual la velocidad de la
reacción es ½ de Vmax.
1
05-04-2013
EC. DE LOS DOBLES RECIPROCOS
(-1)
X
Y=mx+n
Km de la enzima #1 = 0,5 mMKm de la enzima #2 = 20 mM
CONSTANTE CATALITICA
k1
E+S
k -1
k1
E+S
k -1
K cat = Vmax / [ET]
k2
ES
E+P
k2
ES
k -2
k3
EP
K cat = Vmax / [ET]E+P
NUMERO DE RECAMBIO
• Número de moléculas de sustrato convertidas en
producto en una unidad de tiempo, por una molécula
de enzima (cuando la enzima está saturada de
sustrato).2
05-04-2013
Kcat enz#1 = 4 s-1
S
1 segundo
P
Kcat enz#2 = 12 s-1
S
1 segundo
P
Kcat/Km = eficiencia catalítica
INHIBICION ENZIMATICA
• IRREVERSIBLES• REVERSIBLES
COMPETITIVA
ACOMPETITIVA
MIXTA o NO COMPETITIVA
3
05-04-2013
α=1+[I]
Ki
• Una inhibición competitiva se puede superar aumentando
la concentración desustrato.
Vmax =cte , Km
sube
Vmax
baja , Km
baja
Vmax
Km
baja
sube
4
05-04-2013
REGULACION ENZIMATICA
• ENZIMAS ALOSTERICAS :
SE REGULAN POR LA UNIONREVERSIBLE
Y NO COVALENTE DE UN MODULADOR
ALOSTERICO. PUEDE SER UN METABOLITO
O SUSTRATO DE LA ENZIMA.
• ENZIMAS NO ALOSTERICAS: SE REGULAN POR MODIFICACIONES
COVALENTES.
EL MODULADORALOSTERICO PUEDE SER
UN INHIBIDOR O UN
ESTIMULADOR.
EN LA MAYORIA DE LAS
ENZIMAS ALOSTERICAS EL
SITIO DE UNION DEL
MODULADOR ES DISTINTO AL
SITIO DE UNION DEL
SUSTRATO.
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CINETICA ENZIMATICA
k1
S
k1
E+S
k -1
P
k -1
k2
ES
E+P
ECUACION DE MICHAELIS-MENTEN
MICHAELIS-
ENZIMA
SUSTRATO
Km = constante de michaelisVMAX = Velocidad máxima de
la reacción.
ECUACION DE MICHAELIS-MENTEN
MICHAELISE+S
ES
E+P
[S] > Km
VMAX = Velocidad máxima de
la reacción.
Km = constante de michaelis• Concentración de sustrato
a la cual la velocidad de la
reacción es ½ de Vmax.
1
05-04-2013
EC. DE LOS DOBLES RECIPROCOS
(-1)
X
Y=mx+n
Km de la enzima #1 = 0,5 mMKm de la enzima #2 = 20 mM
CONSTANTE CATALITICA
k1
E+S
k -1
k1
E+S
k -1
K cat = Vmax / [ET]
k2
ES
E+P
k2
ES
k -2
k3
EP
K cat = Vmax / [ET]E+P
NUMERO DE RECAMBIO
• Número de moléculas de sustrato convertidas en
producto en una unidad de tiempo, por una molécula
de enzima (cuando la enzima está saturada de
sustrato).2
05-04-2013
Kcat enz#1 = 4 s-1
S
1 segundo
P
Kcat enz#2 = 12 s-1
S
1 segundo
P
Kcat/Km = eficiencia catalítica
INHIBICION ENZIMATICA
• IRREVERSIBLES• REVERSIBLES
COMPETITIVA
ACOMPETITIVA
MIXTA o NO COMPETITIVA
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α=1+[I]
Ki
• Una inhibición competitiva se puede superar aumentando
la concentración desustrato.
Vmax =cte , Km
sube
Vmax
baja , Km
baja
Vmax
Km
baja
sube
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05-04-2013
REGULACION ENZIMATICA
• ENZIMAS ALOSTERICAS :
SE REGULAN POR LA UNIONREVERSIBLE
Y NO COVALENTE DE UN MODULADOR
ALOSTERICO. PUEDE SER UN METABOLITO
O SUSTRATO DE LA ENZIMA.
• ENZIMAS NO ALOSTERICAS: SE REGULAN POR MODIFICACIONES
COVALENTES.
EL MODULADORALOSTERICO PUEDE SER
UN INHIBIDOR O UN
ESTIMULADOR.
EN LA MAYORIA DE LAS
ENZIMAS ALOSTERICAS EL
SITIO DE UNION DEL
MODULADOR ES DISTINTO AL
SITIO DE UNION DEL
SUSTRATO.
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