Bioquimica

Introducción
Las proteínas son macromoléculas orgánicas constituidas básicamente por carbono, hidrogeno, oxigeno y nitrógeno. Estos elementos se agrupan para formar unidades estructurales denominadas aminoácidos, con un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrogeno y a una cadena radical de estructura variable que será la que determine las propiedades de los distintosaminoácidos. Estas uniones son formadas por el llamado “enlace peptídico” u “enlace amida”, el cual resulta de la unión de un grupo amino con un grupo carboxilo, liberando una molécula de agua. Este enlace es simple pero posee características de doble enlace (no rota sobre su eje) y se estabiliza por resonancia de los electrones pi, lo que permite que todos los átomos implicados estén en un mismoplano impidiendo la atracción o repulsión por cargas. La formación de una cadena de muchos aminoácidos se denomina cadena polipeptídica.
Por lo tanto una proteína esta formada por una cadena polipeptídica la cual posee cuatro niveles estructurales:
* Estructura primaria: es la secuencia de aminoácidos como tal. Esta estructura lineal definirá en gran medida las propiedades de los niveles deorganización superiores. Este orden de aminoácidos es consecuencia de la información genética obtenida en la traducción de RNA.
* Estructura secundaria: siguiente nivel de organización de la cadena de aminoácidos; es la disposición espacial del esqueleto, el cual es entrelazado por puentes de hidrogeno gracias a la capacidad de giro de los enlaces amida. Existen dos tipos principales deestructura secundaria:
La estructura alfa hélice, que será un plegamiento en espiral de la cadena sobre si misma. El puente de hidrogeno se encuentra entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del cuarto aminoácido que le sigue en la cadena lineal. Tomara esta forma cuando hay mayor porcentaje de aminoácidos polares.
La estructura Beta o lamina plegada, que formara un plegamiento enforma de zigzag sobre si misma también unidos por puente de hidrogeno entre el grupo amino de un aminoacido y el grupo carboxilo de otro.
* Estructura terciaria: tercer nivel de organización, segundo grado de plegamiento de la cadena polipeptídica. Su conformación es globular, tridimensional y definida, cualquier cambio en la disposición de esta estructura puede provocar la perdida de laactividad biológica ya que de ella depende la función de la proteína. Su estabilización esta dada por fuerzas covalentes (puente disulfuro), no covalente (puentes de hidrogeno y van der Waals) e iónicas entre los radicales.
* Estructura cuaternaria: estructura ocasional, se forma por la unión de varios protómeros (llamado así a la cadena polipeptídica en estructura terciaria) originando un complejoproteico estabilizado por fuerzas no covalentes.

Las proteínas tienen distintas funciones esenciales para la formación y mantenimiento del organismo tales como de estructura, confiriendo elasticidad y firmeza; enzimática, catalizando las reacciones químicas del metabolismo celular; hormonal, como la insulina y el glucagón que regulan los niveles de azúcar en la sangre; con función reguladora degenes y de la división celular y con función homeostática manteniendo el equilibrio osmótico y ayudando a mantener constante el pH interno.
Con la cuantificación de proteínas se puede determinar la concentración de proteínas en una muestra biológica. Es un método utilizado para el estudio de la estructura de una proteína, la actividad de una enzima, el contenido proteínico de un alimento, entreotras.
Métodos de cuantificación de proteínas
Método de Biuret: detecta compuesto con dos o más enlaces peptídicos en sustancias de composición desconocida. Al agregar el reactivo de sulfato de cobre mas solución de proteína, precipita una coloración violeta, si la coloración es amarilla no hay presencia de proteínas. Es un método colorimétrico que permite medir la concentración de proteínas...