bioquimica

Contenido de las CLASES 2013

Dos proteínas de igual forma, carga y peso molecular se pueden separar por medio de:

A
experimentos de difusión
B
mediante anticuerpos inmovilizados
C
sedimentación al equilibrio
D
cromatografìa de afinidad
E
B y D



La carga del péptido glu-his-ala a pH 2 es :

A
+ 1
B
0
C
+ 3
D
- 1
E
+ 2



Las proteínas en su puntoisoeléctrico (P.I.):

A
no tienen residuos con cargas eléctricas
B
tienen carga eléctrica neta igual a cero
C
presentan mínima solubilidad en agua
D
migran en un campo electroforético
E
B, C.



En una columna de DEAE-celulosa (intercambio aniónico)

A
la separación de una mezcla de proteínas es independiente del pH
B
las proteínas se separan principalmente de acuerdo con su pesomolecular
C
la separación de las proteínas depende mayormente de su composición
de aminoácidos
D
se retienen proteínas a un pH bajo su punto isoeléctrico
E
se retienen proteínas cargadas positivamente



La máxima capacidad amortiguadora de un aminoácido monoamino, monocarboxílico se encuentra:

A
en el punto isoeléctrico
B
entre una unidad de pH sobre y una unidad bajo elpunto isoeléctrico
C
entre una unidad de pH sobre y una unidad bajo cada pK
D
entre una unidad de pH sobre y una unidad bajo el pK del grupo carboxilo
E
entre el pK1 y el pK2



¿Cuál es la propiedad de una proteína que determina la movilidad electroforética relativa después de una electroforesis en presencia de SDS?

A
la forma de la proteína nativa
B
el peso molecular de lassubunidades
C
la carga neta de la proteína nativa
D
sitios de unión específicos en la proteína nativa
E
la solubilidad de la proteína en solventes no acuosos


Al ser desnaturada una proteína se observa:

1. un aumento de la viscosidad
2. un aumento de la solubilidad
3. una disminución del coeficiente de sedimentación(s)
4. un aumento del coeficiente de difusión.

A
1
B
1 y 3
C
2 y 3
D
2 y 4
E
1, 2, 3 y 4



¿Cuál de las flechas señala el enlace peptídico?

A
1
B
2
C
3
D
2 y 3
E
4 y 5



Dos proteínas de igual peso molecular y de distinta forma se pueden separar
por medio de:

A
filtración molecular
Belectroforesis en geles
C
sedimentación en una ultracentrífuga
D
electroenfoque
E
todas las anteriores



Qué define mejor la estructura terciaria de una proteína:

A
la simetría de la proteína
B
la unión de varias cadenas polipeptídicas entre sí
C
la disposición en  hélice de las cadenas polipeptídicas
D
la estructura tridimensional de la cadena polipeptídica
E
ladisposición anti-paralela de la cadena polipeptídica



La desnaturación de una proteína queda mejor definida por:

A
el aumento de digestibilidad por peptidasas
B
ruptura de enlaces disulfuro
C
disociación de las subunidades
D
la disminución de su actividad catalítica
E
la pérdida de su estructura terciaria


¿Cuál aseveración es verdadera con respecto a la estructura deproteínas?

A
la estructura primaria es la secuencia de aminoácidos
B
las hélices alfa y las hojas beta son ejemplos de estructura secundaria
C
las cadenas laterales (grupos R) de los aminoácidos pueden ser hidrofílicas o
hidrofóbicas
D
las proteínas no tienen igual número de cada uno de los residuos de aminoácidos
E
todas las anteriores



¿Qué aminoácido contiene un grupo hidroxilo?A
cisteína
B
tirosina
C
prolina
D
asparragina
E
histidina



¿Cuál es el punto isoeléctrico de la cisteína? (pK1 = 1,9; pK2 = 8,4; pK3 = 10,7)

A
6.3
B
7.0
C
9.6
D
5.2
E
10.5



La estructura secundaria de una proteína se refiere a:

A
la interacción entre las hélices alfa y las hojas beta para formar una estructura
compacta
B
el carácter hidrofílico o...