bioquimica

Introducción
Si bien es cierto que las proteínas constituyen un papel fundamental para la supervivencia de los seres vivos, no menos cierto es que estás están formadas por aminoácidos, en donde básicamente están conformadas por un grupo carboxílico, un átomo de hidrogeno y un grupo distintivo (R) (que no es más que la cadena lateral) enlazado a un átomo de carbono que se llama carbono –α.De igual forma, Las proteínas son macromoléculas biológicas más abundantes y están presentes en todas las células y en todas las partes de las mismas. Las proteínas poseen una gran variabilidad. En una célula se pueden encontrar miles de clases diferentes de proteínas, que varían de tamaño desde péptidos respectivamente pequeños hasta polímeros enormes
.Los aminoácidos en solución, a pH neutroson predominantes iones dipolares (también denominados zwitterions) en vez de las moléculas no iónicas. En la forma dipolar de un aminoácido el grupo amino esta protonizado y el grupo carboxilo esta disociado .El estado disociado de un aminoácido varia con el pH. En solución acida el carboxilo no está ionizado y el grupo amino esta ionizado. En solución alcalina el grupo carboxílico estaráionizado y el grupo amino no está ionizado.
Las proteínas poseen una gran variabilidad, en una célula se pueden encontrar miles de clases diferentes de proteínas, que varían de tamaño, desde péptidos respectivamente pequeños hasta polímeros enormes. Algunos aminoácidos presentes en las proteínas al reaccionar con ciertos reactivos dan productos coloreados. Estas reacciones de coloración se puedenusar para determinar la presencia o ausencia de aminoácidos o grupos específicos. La idea central es detectar y cuantificar cantidades de aminoácidos libres que reaccionan con diferentes reactivos obteniendo productos de colores.
Para determinar o identificar la existencias de proteínas es necesario establecer la composición de los aminoácidos presentes en diferentes soluciones de proteínas ypara ello es necesario utilizar las reacciones de coloración características, ya sea para la identificación de algunos residuos de aminoácidos por medio de métodos colorimétricos o químicos, como las principales reacciones de identificación de los aminoácidos se encuentran las siguientes Ninhidrina, Millón, Xanto-proteica, Hopkin-Cole, Acetato de Plomo en medio alcalino, Sakaguchi, Ehrlich, que eneste caso fueron los reactivos que se tomaron en cuenta o la cuentificación de las mismas.
Por su parte la ninhidrina tiene gran importancia ya que da una reacción coloreada de los aminoácidos, extensamente utilizada para la identificación y determinación cuantitativa. La ninhidrina descaboxilasa desamina el aminoácido gracias a su fuerte poder de oxidante. La ninhidrina reducida reacciona conuna molécula de ninhidrina no reducida y con el amoniaco resultante de la desamimación para formar un compuesto que presenta la coloración violeta. La coloración violeta es sensiblemente para todos los aminoácidos, algunos aminoácidos en particular como la prolina e histidina dan con la ninhidrina una coloración amarilla.
La Xanto-protéica: Es una reacción que reconoce los aminoácidos queposeen el grupo bencénico (tirosina, Fenilalanina, triptófano). Las proteínas que tienen en su composición estos aminoácidos también darán la reacción. La positividad se reconoce por la aparición de un color amarillo o verde debido a la formación de nitrocompuestos.
La Prueba de Hopkins-Cole: Es para identificar el triptófano y las proteínas que lo contienen. La positividad se reconoce por laaparición de un anillo color violeta-rojizo.
Millón: La reacción es debida a la presencia del grupo hidroxifenílico (-C6H4OH) en la molécula proteica. Cualquier compuesto fenólico no sustituido en la posición 3,5, como la tirosina, fenol y timol, dan positiva la reacción. El mecanismo de la reacción es poco conocido, posiblemente se deba a la formación del complejo oxido de mercurio y fenol...