bioquimica

Proteína chaperona


Vista cenital del complejo de las chaperonas GroES/GroEL bacterianas.
Las proteínas chaperonas son un conjunto de proteínas presentes en todas las células, muchas de las cuales sonproteínas de choque térmico, cuya función es la de ayudar al plegamiento de otras proteínas recién formadas en lasíntesis de proteínas. Estas chaperonas no forman parte de la estructuraprimaria de la proteína funcional, sino que sólo se unen a ella para ayudar en su plegamiento, ensamblaje y transporte celular a otra parte de la célula donde la proteína realiza su función. Los cambios de conformación tridimensional de las proteínas pueden estar afectados por un conjunto de varias chaperonas que trabajan coordinadas, dependiendo de su propia estructura y de la disponibilidad de laschaperonas.
Las chaperonas son un grupo de proteínas que se encuentran tanto en procariotas como en eucariotas de manera abundante y en todos los compartimentos celulares, cuyas funciones principales son: favorecer el plegamiento de proteínas sintetizadas de novo, ayudar en el plegamiento correcto de proteínas después de un proceso de desnaturalización y colaborar en volver a plegar correctamenteproteínas que han sido translocadas hacia algún compartimento celular.1 2
Las chaperonas no llevan a cabo el plegamiento de las proteínas a su conformación activa funcional, sino que se limitan únicamente a unirse a la superficie hidrofóbica de las proteínas desdobladas o parcialmente plegadas, para evitar de esta manera el plegamiento aberrante, además de conferirles estabilidad para evitar suagregación con otras proteínas y retenerlas en el retículo endoplásmico para darles tiempo para plegarse y adquirir su conformación funcional correcta. Por lo tanto, la información para que las proteínas adquieran la conformación correcta funcional reside en la estructura primaria de las propias proteínas.3

Clasificación de las chaperonas[editar]
Familia de lasChaperoninas (GroEL en Escherichia coli) es una proteína de aproximadamente 60 kDa que tiene como función ayudar en el plegamiento de proteínas que han sido importadas al cloroplasto o mitocondria. Se subclasifican en dos grupos:
1. Las proteínas Hsp60 (GroEL en E. coli y Cpn60 en cloroplastos), las cuales están formadas por la unión de dos anillos idénticos, cada uno formado por 7 subunidades, cuya estructura simula un cilindrohueco con un peso de ~60 kDa.
2. Las proteínas Hsp10 (GroES en E. coli y Cpn10 en cloroplastos), están formadas por un anillo de 7 subunidades idénticas simulando un domo, el cual se asocia a uno de los anillos de GroEL. 4
Hsp70 (DnaK en E. coli) es una chaperona de aproximadamente 70 kDa. La familia de las proteínas Hsp70 (heat shock proteins o proteínas de choque térmico de 70 kilodaltons)incluye a sus homologas BiP (en retículo endoplásmico), Hsc70 (chaperona constitutiva) y DnaK (en E. coli. Fueron denominadas de esta manera al ser identificadas por primera vez luego de su rápida aparición en células expuestas a altas temperaturas. 2 Los miembros de esta familia constan de tres dominios estructurales: un dominio ATPasa de 44kDa en el extremo amino terminal (NBD), un dominio deunión al sustrato de 18 kD (SBD) y un dominio carbonilo terminal de 10 kD (CTD).5 La proteína Hsp70 trabaja asociada con la co-chaperona Hsp40 (DnaJ en E. coli), ambas están implicadas en revertir el proceso de desnaturalización y agregación proteica, facilitar el plegamiento correcto de proteínas sintetizadas de novo y asistir la translocación de proteínas a través de la doble bicapa lipídica delas mitocondrias y los cloroplastos.4
Hsp90 (HtpG en E. coli). Chaperonas con un peso molecular de 90 kDa. Ellas presentan tres dominios importantes: uno para enlace al ATP, un dominio protéico y un dominio de dimerización. Estas chaperonas representan ~1% de las proteínas solubles en eucariotas y son esenciales para la supervivencia celular. Están involucradas principalmente en favorecer el...