bioquimica

AMINOÁCIDOS

Químicamente, los aminoácidos (AA) son ácidos orgánicos que poseen un grupo
amino en posición alfa (Figura 1).
Según esta definición, los cuatro sustituyentes del carbono alfa (Cα) en un
aminoácido son el grupo carboxilo, un grupo amino, un átomo de hidrógeno y una
cadena lateral, que se representa como R y que es característica para cada AA.
Constituye una excepción el AAprolina, con un anillo pirrolidínico, que puede
considerarse como un α-aminoácido que está N-sustituído por su propia cadena
lateral.

Aminoácido

Prolina

En todos los AA que forman parte de las proteínas, a excepción de la glicina (Gly),
el carbono α es asimétrico (quiral) y por lo tanto, son ópticamente activos. Esto
indica que existen dos enantiómeros (isómeros ópticos), uno de la serieD y otro de
la serie L. Los AA proteicos son invariablemente de la serie L (grupo amino hacia la
izquierda). En algunos casos muy concretos se pueden encontrar AA de la serie D:
en los peptidoglicanos de la pared celular, en ciertos péptidos con acción antibiótica
y en péptidos opioides de anfibios y reptiles.
Aunque la mayoría de los AA presentes en la Naturaleza se encuentran formandoparte de las proteínas, hay algunos que pueden desempeñar otras funciones. Se
distinguen por tanto los AA proteicos y los AA no proteicos.
Los AA proteicos se dividen en dos grupos: (1) los AA codificables o universales,
que permanecen como tal en las proteínas, y (2) los AA modificados o particulares,
que son el resultado de diversas modificaciones químicas posteriores a la síntesis
deproteínas.
Los aminoácidos universales son 20, de ellos solo la mitad pueden ser sintetizados
por el propio organismo, el resto se denomina AA esenciales, ya que al no poder
ser sintetizados por el organismo. Los aminoácidos histidina y arginina son
esenciales SOLO durante la etapa de crecimiento.
Los AA proteicos se pueden clasificar en función de la naturaleza y las propiedades
de la cadena lateralR. Según este criterio, se pueden distinguir los siguientes
grupos:

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Departamento de Ciencias Básicas
Universidad Santo Tomás-sede Concepción

AMINOÁCIDOS

1.- NEUTROS O ALIFÁTICOS: En ellos la cadena lateral es un hidrocarburo
alifático. Son muy poco reactivos, y fuertemente hidrofóbicos (excepto la Gly, cuya
cadena lateral es un átomo de hidrógeno). Estos AA hidrofóbicos tiendena ocupar
la parte central de las proteínas globulares, de modo que minimizan su interacción
con el disolvente. Pertenecen a este grupo: G, A, V, L, I y M.
2.- AROMÁTICOS: La cadena lateral es un grupo aromático: benceno en el caso
de la F, fenol en el caso de la Y e indol en el caso del W. Estos AA, además de
formar parte de las proteínas son precursores de otras biomoléculas de interés:hormonas tiroideas, pigmentos o neurotransmisores.
3.- POLARES SIN CARGA: Son aquellos que poseen grupos funcionales en su
cadena lateral, pero esta no se ioniza. Pertenecen a este grupo: S, T , C, P, N, Q,
4.- POLARES CARGADOS POSITIVOS: Poseen grupos funcionales en su cadena
lateral que pueden actuar como bases y cargarse positivamente. Pertenecen a este
grupo: K, R, H
5.- POLARES CARGADOSNEGATIVO: Poseen grupos funcionales CARBOXILOS
en su cadena lateral que pueden actuar como ácidos y cargarse negativamente.
Pertenecen a este grupo: D y E.
MODIFICACIONES EN AMINOÁCIDOS
Algunos aminoácidos pueden modificarse una vez que forman parte de las
proteínas. Las modificaciones más frecuentes son:
1.- Hidroxilación: es el caso de la 4-hidroxiprolina o la 5-hidroxilisina, que seencuentran en proporción importante en el colágeno. Estos AA se incorporan a la
proteína como P o como K y, posteriormente, son hidroxilados.
2.- Carboxilación: El ácido glutámico, por carboxilación post-sintética se convierte
en ácido γ-carboxiglutámico
3.- Adición de iodo: En la tiroglobulina (presente en el colide de los folículos
tiroídeos), la Y sufre diversas reacciones de iodación y...