Bioquimika

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1. ¿Cuál es la fracción de VMAX observada, cuando la concentración de sustrato es igual a KM, 2 KM y 4 KM?

3. Una enzima cataliza una reacción con una velocidad máxima de 5 moles por minuto,siendo su KM para el sustrato de 0.5 mM. Si la ponemos en presencia de una concentración 500 mM de sustrato. ¿Qué cantidad de sustrato se lograra transformar en 10 min?

5. La KM para el etanol de laenzima alcohol deshidrogenada de levadura es de 1.3x10-2M. Si la concentración de alcohol en el medio de reacción es de 59.8 g/mL, ¿Que proporción de enzima estará libre y que proporción estarácombinada con el sustrato? (PM etanol 46 g/mol)

7. Calcular que concentración de sustrato expresada en función de KM nos dará una velocidad de reacción enzimática al 60% de la velocidad máxima.(solución: [S]= 1.5K KM)

9. Una enzima cataliza una reacción a una velocidad de 35 moles/min cuando la concentración de sustrato es 0.01M. La KM para el sustrato es 2x10-5M. ¿Cual será la velocidad iniciala las concentraciones de sustrato: a) 3.5x10-3M, b)4x10-4M, c) 2x10-4M, d) 2x10-6M y e)1.2x10-6 M?.

11. Calcular la KM y VMAX de una enzima sabiendo que la recta obtenida en una representación deLineaweaver & Burk corta el eje de ordenadas en 5x103 (moles/min)-1 y que la pendiente de dicha recta es de 120 min/L.

13. Una reacción enzimática se lleva a cabo con distintas concentracionesde sustrato en ausencia y presencia de un inhibidor. Los datos obtenidos se representan en unos ejes de coordenadas según en métodos de Lineaweaver&Burk. Las rectas obtenidas cortan a los ejes encoordenadas en lo
siguientes puntos, en ausencia y presencia del inhibidor, respectivamente, corte de abscisas (mM-1)= -3.7 y -0.2 corte en ordenadas (moles/min) -1= 0.01 y 0.01.
¿De que tipo deinhibición se trata? ¿Calcular la KM y VMAX en ausencia y presencia del Inhibidor?.
Determinar la concentración de inhibidor sabiendo que KI= 2.6x10-1mM.

15. A partir de un representación de...