Bioquímica

PARCIAL 1
1. Conjunto de todas las reacciones de bioquímicas que ocurren en un ser vivo. Metabolismo

2. Biomoleculas en las cuales las células guardan información genética. ADN

3. Paciente con problemas sanguíneos. Tiene cantidad de hemoglobina y presenta eritrocitos más grandes de lo normal. (ANEMIA MEGALOBLASTICA) Acido Fólico y B12

4. ¿Cuál de los derivados de la vitamina A sejunta en el núcleo para el sustento de los tejidos epiteliales? (RETINAL=VISION) Acido Retinoico

5. El agua es capaz de solubilizar muchas sustancias ya sean ionicas o polares. ¿Porque? Porque el agua puede formar puentes de hidrogeno entre ellas.

6. Una solución salina tiene una constitución de cloruro de sodio… ¿? ¿? Acumula agua y se lisan (SOLUCION ISOTONICA= IGUAL DENTRO Y FUERA DE LACELULA, HIPOTONICA=MAS CANTIDAD ADENTRO QUE AFUERA DE LA CELULA: SE HINCHAN Y SE LISAN, SOLUCION HIPERTONICA= MAS CANTIDAD DESOLUTO AFUERA QUE ADENTRO DE LA CELULA.)

7. ¿Cuál de los siguientes aminoácidos tienen una cadena lateral básica? Histidina y Lisina. (TAMBIEN ARGININA)

8. Cadena lateral da rigidez. (RECUERDE ESTRUCTURA ANULAR ES LA QUE DA RIGIDEZ, GRUPO AMINO SECUNDARIO) Prolina.9. Aplicación de Henderson-Hasselback Útil para predecir ph plasmático
NOTA: (SABER QUE ES UN TAMPON Y PUNTO ISOELECTRICO )

10. Estructura primaria de la proteína. Secuencia lineal de aminoácidos juntos mediante enlaces peptídicos. NOTA: (EN ENLACE PEPTIDICO TIENE UN CARÁCTER DE DOBLE ENLACE, ES DECIR, ES MAS CORTO QUE UN ENLACE SENCILLO ES RIGIDO Y PLANAR, NO CARGADO PERO POLAR,CONFIGURACION TRANS.) NOTA: (IDENTIFICAR HELICES ALFA, LAMINAS BETA )
NOTA: (¿QUE ES UNA ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIA O MOTIVO? -LAMINAS BETA, HELICES ALFA, ETC.)
NOTA: (¿QUE ES UN DOMINIO? )
11. Numero considero de proteínas globulares asociadas por enlaces covalentes. (NO ENTENDI LA PREGUNTA :S) Cuaternaria.

12. Desnaturalización de proteínas Perdida de su función biológica. (RECUERDEN QUE SUESTRUCTURA TERCIARIA Y SECUNDARIA SE DESPLIEGAN Y SE DESORGANIZAN)

13. Plegamiento correcto de proteinas. Chaperonas o Chaperoninas.

NOTA: (LAS HEMOPROTEINAS )
14. Aspecto fundamental de mioglobina. (FUNCIONA COMO DEPÓSITO Y COMO TRANSPORTADOR DE OXÍGENO) Solo puede transportar un solo oxigeno a la vez (A DIFERENCIAN DE LA HEMOGLOBINA QUE PUEDE TRANSPORTAR 4 A LA VEZ )
NOTA: (Forma T:Forma desoxi o tensa. Ambos dímeros entran en interacción por enlaces iónicos y de hidrógeno. Es la forma con baja afinidad por el oxígeno. Forma R: Forma relajada. Se produce rotura de los enlaces iónicos y de hidrógeno entre los dímeros. Es la forma con afinidad alta por el oxígeno.)
15. Interviene favoreciendo la disociación (separan) del oxigeno de la hemoglobina. Reducción de ph, aumentoparcial de co2 (EFECTO BOHR)

NOTA: (LA CURVA DE DISOCIACION DEL OXIGENO PARA LA MIOGLOBINA TIENE UNA FORMA HIPERBOLICA, MIENTRAS QUE LA CURVA DE LA HEMOGLOBINA ES SIGMOIDEA)
NOTA: (LA FORMA DESOXI DE LA HEMOGLOBINA TIENE UNA MAYOR AFINIDAD POR LOS PROTONES QUE LA FORMA OXI)
16. Tipo de hemoglobina con glucosa. HB A1c

17. Paciente con trastorno obstructivo respiratorio que debemos elevar en eleritrocito para que de manera compensatoria pueda reducir la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno. 2-3 bifosfoglicerato (DISMINUYE LA AFINIDAD DE LA HEMOGLOBINA POR EL OXIGENO)

NOTA: (LA DREPANOCITOSIS )
18. Paciente con disnea y color azul en la piel. Su sangre es color chocolate. Diagnóstico. Metahemoglobinemia

19. Causa de las Talasemias. Desequilibrio de síntesis en las cadenasde globina ALFA ó BETA.

NOTA: (COLAGENO)
20. Carencia nutricional de acido ascórbico se caracteriza por sangrados de encías. Hidroxilación de lisina y Prolina.
NOTA: (SINDROME DE EHLERS-DANLOS)

21. Remiten al médico a un niño que piensan que sufre maltrato físico. En las radiografías se ven huesos blandos. Diagnóstico. Osteogenesis Imperfecta (TIPO II)

22. ¿Esta enfermedad esta...