catalisis

La catálisis es el proceso por el cual se aumenta o disminuye la velocidad de una reacción química, debido a la participación de una sustancia llamada catalizador.
Las sustancias que reducen la velocidad de la reacción son denominados «catalizadores negativos» o «inhibidores». A su vez, las sustancias que aumentan la actividad de los catalizadores son denominados «catalizadores positivos» o«promotores», y las que desactivan la catálisis son denominados venenos catalíticos.
Desde el punto de vista bioquímico:

Catálisis enzimática
Las enzimas son catalizadores extraordinariamente activos que en general aceleran en unas 10^12 veces o más la velocidad de la reacción en la que participan.
Reacción no catalizada: En una reacción A+ B→C+ D. Los reactantes A y B en solución acuosa estánrodeados por una capa de moléculas de agua, que por el movimiento calórico se mueven en direcciones aleatorias y solo pueden reaccionar entre sí cuando chocan en una posición determinada que favorezca la reacción, lo que ocurre rara vez, el complejo A-B producido por el choque debe de originar un estado de transición para el cual se requiere una energía de activación , gran parte de esta energía seemplea para eliminar la capa de hidratación entre A Y B, en ausencia del catalizador la transformación solo es posible muy rara vez y la velocidad de reacción es pequeña, cuando .
Reacción catalizada por enzimas: Se representa un mecanismo secuencial en el que los sustratos A y B se unen a la enzima uno después del otro y los productos C y D también se va liberando uno después del otro. Lasenzimas se unen a los sustratos, en su centro activo quedando orientadas en posición optimas teniendo una eliminación de agua. La estabilización de estado de transición por interacciones entre los residuos de los aminoácidos de las proteínas y del sustrato, esta disminuye la energía de activación.
Fundamentos de la catálisis enzimática: Estabilización del estado de transición, importa el estado detransición

La cinética de las reacciones catalizadas por enzimas (en las que la velocidad depende de las condiciones en las que se lleva a cabo la reacción), se determina en primer lugar por las propiedades del catalizador de modo que es más compleja que la cinética de las reacciones no catalizadas.
Cinética de Michalis-Menten. El modelo de Michaelis-Menten se basa en algunas suposicionessimplificadas (parte 1 de la reacción en equilibrio, parte 2 de la reacción irreversible, E y EA como únicas formas de enzimas). Solamente cuando estas suposiciones se cumplen Km corresponde a la constante de disociación del complejo EA y Kcat a las constante de velocidad de la parte 2 de la reacción.

Ecuación
Parte 1:
Parte 2:


Ecuación de Michaelis-Menten

La gráfica de velocidadfrente a [S] mostrada anteriormente no es lineal. Aunque a bajas concentraciones de sustrato se mantenga lineal, se va curvando a medida que aumenta la concentración de sustrato. Antes de la llegada de los ordenadores, que permiten ajustar regresiones no lineales de forma sencilla, podía llegar a ser realmente difícil estimar los valores de la Km y la Vmax en las gráficas no lineales. Esto dio lugara que varios investigadores concentraran sus esfuerzos en desarrollar linearizaciones de la ecuación de Michaelis-Menten, dando como resultado la gráfica de Lineweaver-Burke y el diagrama de Eadie-Hofstee. Con el siguiente tutorial de la cinética de Michaelis-Menten realizado en la Universidad de Virginia α, se puede simular el comportamiento de una enzima variando las constantes cinéticas.
Lagráfica de Lineweaver-Burk o representación de doble recíproco es la forma más común de mostrar los datos cinéticos. Para ello, se toman los valores inversos a ambos lados de la ecuación de Michaelis-Menten. Como se puede apreciar en la figura de la derecha, el resultado de este tipo de representación es una línea recta cuya ecuación es y = mx + c, siendo el punto de corte entre la recta y el eje...