Catalisis


CATÁLISIS ENZIMATICA E INORGÀNICA

OBJETIVOS:

Comparar la acción catalítica de la enzima catalasa, con la de un catalizador inorgánico como el bióxido de manganeso (MnO2) al descomponer enperóxido de hidrógeno (H2O2) a temperatura ambiente.
Observar el efecto de la temperatura sobre la acción catalítica de una enzima y comparar el mismo efecto de temperatura sobre un catalizadorinorgánico.
Observar la acción de un inhibidor sobre la actividad catalítica de una enzima.


TEORÍA RELACIONADA

Las enzimas son catalizadores biológicos de estructura proteica y producidos porlos mismos organismos que las utilizan para realizar sus propios procesos metabólicos.
La acción catalítica de una enzima está sometida a la influencia de factores físicos como son, el calor, lasradiaciones o de factores químicos como cambios en el pH y en la concentración de la enzima, sustrato y la presencia de inhibidores.
En cambio los catalizadores inorgánicos, en algunos casos, no sonafectados por factores físicos como el calor, por tanto, pueden catalizar una determinada reacción pese a cambios en la temperatura.


La reacción que se presenta en la experiencia a realizar sepuede describir en la siguiente forma:







MATERIALES Y REACTIVOS

6 tubos de ensayo
2 pipetas de 5 y 10 ml
Beaker de 400mL
Calentador
Pinza para tubos de ensayo
Gotero
Probeta de100mL
Espátula
Mortero con mano
Cuchilla (TRAER)
Gradilla
Gasa (TRAER).
Peróxido de Hidrógeno (H2O2) al 3%
Bióxido de Manganeso (MnO2)
Cianuro de Sodio (NaCN)
Papas como fuente de catalasa(TRAER)
Sangre como fuente de catalasa (VOLUNTARIO)
Agua destilada
Hielo (TRAER)



PROCEDIMIENTO

1. Rotular tres tubos de ensayo y agregar a cada uno las siguientes sustancias:

Tubo Nº1:1mL de sangre al 10%
Tubo Nº2: 1 mL de extracto de papa.
Tubo Nº3: Una pequeña porción de MnO2

2. Agregar a cada uno de los tubos 1 mL de H2O2 al 3%. Observar la intensidad de la...