Ciclo de Krebs

Páginas: 4 (816 palabras) Publicado: 4 de noviembre de 2014
CICLO DE KREBS
1: Citrato sintasa (De oxalacetato a citrato)
Reacción 1 del Ciclo de Krebs: Citrato sintasa el sitio activo de la enzima, activa el acetil-CoA para hacerlo afín a un centrocarbonoso del oxalacetato, como consecuencia de la unión entre las dos moléculas, el grupo tioéster (CoA) se hidroliza, formando así la molécula de citrato, la reacción es sumamente exoergónica, motivopor el cual este paso es irreversible, el citrato producido por la enzima, además, es capaz de inhibir competitivamente la actividad de la enzima. Incluso estando la reacción muy favorecida (porque esexoergónica), la citrato sintasa puede ser perfectamente regulada. Este aspecto tiene una notable importancia biológica, puesto que permite una completa regulación del ciclo de Krebs completo,convirtiendo a la enzima en una especie de marcapasos del ciclo.
2: Aconitasa (De citrato a isocitrato)
Reacción citrato-isocitrato la aconitasa cataliza la isomerización del citrato a isocitrato, por laformación de cis-aconitato, la enzima cataliza también la reacción inversa, pero en el ciclo de Krebs tal reacción es unidireccional a causa de la ley de acción de masa: las concentraciones (encondiciones estándar) de citrato (91%), del intermediario cis-aconitato (3%) y de isocitrato (6%), empujan decididamente la reacción hacia la producción de isocitrato, en el sitio activo de la enzimaestá presente un clúster hierro-azufre que, junto a algunos residuos de aminoácidos polares, liga el sustrato. En concreto, la unión al sustrato se asegura por la presencia de un resto de serina, dearginina, de histidina y de aspartato, que permiten sólo la unión estereospecifica del citrato 1R, 2S, rechazando la forma opuesta.
3: Isocitrato deshidrogenasa (De isocitrato a oxoglutarato)
Reacciónisocitrato-oxoglutarato la isocitrato deshidrogenasa mitocondrial es una enzima dependiente de la presencia de NAD+ y de Mn2+ o Mg2+. Inicialmente, la enzima cataliza la oxidación del isocitrato a...
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