Cinetica de MIchaelis Menten
Páginas: 2 (463 palabras)
Publicado: 9 de noviembre de 2014
CINETICA DE MICHAELIS- MENTEN…
En 1913, Michaelis y Menten propusieron un mecanismo para explicar el comportamiento cinético de las relaciones enzimáticas. Si bien, hoy en día, se sabe que estemecanismo no es de todo riguroso, pero se continua presentando como una herramienta de discusión básica ya que conceptualmente es el punto de partida para construir otros mecanismos más complejos. Sesupone que la enzima E y el substrato S se combinan para formar un complejo intermedio substrato-enzima ES que posteriormente se disocia en el producto final y liberando de nuevo la enzima. La existenciapropuesta del complejo substrato-enzima se propuso mucho antes que la presencia de dichos complejos pudiera determinarse por técnicas espextrofotométricas. El mecanismo se puede expresar delsiguiente modo (Izquierdo-Torres, 2004):
El balance de materia para la enzima indica que la concentración de enzima en cada instante, CE, es la diferencia entre la concentración inicial CE0, es decir que(Izquierdo-Torres, 2004):
Sustituyendo éste valor en la expresión (Fórmula 1) se deduce que (Izquierdo-Torres, 2004):
La velocidad de reacción intensiva (mol.s-1.m-3) para generar el productoP viene dada por la expresión (Izquierdo-Torres, 2004):
Substituyendo el valor de CES obtenido en la (Fórmula 2) en la ecuación (fórmula 3) se deduce la ecuación cinética de Michaelis-Menten(Izquierdo-Torres, 2004):
Las reacciones catalizadas por enzimas exhiben saturación por el S, una característica que no presentan los catalizadores no biológicos. La velocidad de las reaccionesenzimáticas, es decir, el aumento de [P] o la disminución de [S] con el tiempo, es una función no lineal de [S]. A medida que [S] aumenta, la velocidad de la reacción tiende a un límite (velocidad máxima,V) independiente de [S]. La velocidad de las reacciones catalizadas por muchas enzimas muestra una dependencia hiperbólica con la [S]. Para todas las enzimas se produce el efecto de la saturación...
En 1913, Michaelis y Menten propusieron un mecanismo para explicar el comportamiento cinético de las relaciones enzimáticas. Si bien, hoy en día, se sabe que estemecanismo no es de todo riguroso, pero se continua presentando como una herramienta de discusión básica ya que conceptualmente es el punto de partida para construir otros mecanismos más complejos. Sesupone que la enzima E y el substrato S se combinan para formar un complejo intermedio substrato-enzima ES que posteriormente se disocia en el producto final y liberando de nuevo la enzima. La existenciapropuesta del complejo substrato-enzima se propuso mucho antes que la presencia de dichos complejos pudiera determinarse por técnicas espextrofotométricas. El mecanismo se puede expresar delsiguiente modo (Izquierdo-Torres, 2004):
El balance de materia para la enzima indica que la concentración de enzima en cada instante, CE, es la diferencia entre la concentración inicial CE0, es decir que(Izquierdo-Torres, 2004):
Sustituyendo éste valor en la expresión (Fórmula 1) se deduce que (Izquierdo-Torres, 2004):
La velocidad de reacción intensiva (mol.s-1.m-3) para generar el productoP viene dada por la expresión (Izquierdo-Torres, 2004):
Substituyendo el valor de CES obtenido en la (Fórmula 2) en la ecuación (fórmula 3) se deduce la ecuación cinética de Michaelis-Menten(Izquierdo-Torres, 2004):
Las reacciones catalizadas por enzimas exhiben saturación por el S, una característica que no presentan los catalizadores no biológicos. La velocidad de las reaccionesenzimáticas, es decir, el aumento de [P] o la disminución de [S] con el tiempo, es una función no lineal de [S]. A medida que [S] aumenta, la velocidad de la reacción tiende a un límite (velocidad máxima,V) independiente de [S]. La velocidad de las reacciones catalizadas por muchas enzimas muestra una dependencia hiperbólica con la [S]. Para todas las enzimas se produce el efecto de la saturación...
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