Cuestionario De Bioquímica 2

TAREA BIOQUIMICA 2: DEGRADACION DE COMPUESTOS NITROGENADOS
A) Aminoácidos
1. Función como fuente de nitrógeno para la síntesis de compuestos nitrogenados
2. Transaminación
a) Definición
Es la primera reacción del catabolismo de los L-aminoácidos en donde el grupo α-amino se transfiere al átomo de carbono α del α-cetoglutarato, dejando el correspondiente α-cetoácido análogo delaminoácido. Los aminoácidos una vez llegados al hígado la eliminación de los grupos α-amino es catalizada por enzimas denominadas aminotransferasas o transaminasas. En estas reacciones no se produce una desaminación neta (es decir pérdida de grupos amino), porque el α-cetoglutarato se amina a la vez que se desamina el α-aminoácido. El efecto de las reacciones de transaminación es recoger los gruposamino de muchos aminoácidos diferentes en forma de L-glutamato.
Las células contienen varios tipos de aminotransferasas muchas de ellas son específicas para el α-cetoglutarato como aceptor de grupos amino, pero difieren de su especificidad para el L-aminoácido.
Todas la aminotransferasas tienen el mismo grupo prostético y un mismo mecanismo de reacción. El grupo prostético es el Piridoxalfosfato (PLP), forma coenzimática de la piridoxina o vitamina B6. El piridoxal fosfato funciona como un transportador intermedio de grupos amino en el sitio activo de las aminotransferasas. Experimenta transformaciones reversibles entre su forma aldehído, piridoxal fosfato, que puede aceptar un grupo amino, y su forma aminada, piridoxamina fosfato, que puede ceder su grupo amino a un α-cetoácido.Figura No. 1 Transaminación catalizada enzimáticamente. En las reacciones de muchas aminotransferasas, el α-cetoglutarato es el aceptor del grupo amino. Todas las aminotransferasas utilizan el piridoxal fosfato (PLP) como cofactor. Aunque la reacción se muestra aquí en la dirección de transferencia del grupo amino al α-cetoglutarato es fácilmente reversible.

* Función y aplicación de lassiguientes enzimas en el diagnóstico de algunas enfermedades
b) Alanina transaminasa (TGP)
Función
La enzima cataliza la transferencia de un grupo amino desde la alanina al alfa-cetoglutarato.

Figura No. 2
El análisis de esta enzima suele formar parte de los análisis iniciales para detectar enfermedades hepáticas.
La enzima alanina aminotransferasa está presente en cantidades particularmentealtas en el hígado y desempeña un papel importante en el metabolismo, el proceso por el cual la comida se transforma en energía.
En general, la enzima alanina transaminasa (ALT) se encuentra dentro de las células del hígado. Pero si el hígado presenta una inflamación o una lesión, libera la enzima en el torrente sanguíneo. La medición de los niveles de ALT en la sangre les brinda a los médicosinformación importante acerca del funcionamiento del hígado y les permite saber si está siendo afectado por una enfermedad, una droga u otro problema.
c) Glutamato transaminasa (TGO)
La aspartato aminotransferasa antes conocida como transaminasa glutámico-oxalacética (GOT) y también llamada glutamato aminotransferasa es una enzima aminotransferasa que se encuentra en varios tejidos del organismo delos mamíferos, especialmente en el corazón, el hígado y el tejido muscular.
Esta enzima cataliza la siguiente reacción:
Aspartato + α-Cetoglutarato ⇔ Oxalacetato + Glutamato
La aspartato aminotransferasa (AST) está presente en muchos tejidos del organismo, incluidos el hígado, el corazón, los músculos, los riñones y el cerebro. Si alguno de estos órganos o tejidos se ve afectado por una lesióno una enfermedad, se libera AST en el torrente sanguíneo. Esto significa que la AST no es un indicador específico de daño hepático como la ALT (también conocida como alanina aminotransferasa), que es otro tipo de enzima presente casi exclusivamente en el hígado.
Sin embargo, cuando los médicos conocen los niveles de AST (en especial en relación con las cantidades de otras enzimas del hígado)...