Degradaci N De Col Geno
Páginas: 2 (470 palabras)
Publicado: 7 de septiembre de 2015
Degradación de colágeno (collagen degradation)
La fibra de colágeno nativo es extremadamente resistente a la degradación proteolítica a pH fisiológico. La resíntesis de las estructuras de colágenoen un animal adulto proceden a una velocidad muy baja y los intentos de determinar los valores de vida media han demostrado que en algunos tejidos de ratas éstos se extienden más allá de un año(Pierce et al., 1964). Bajo ciertas condiciones fisiológicas previamente las fibras de colágeno estable se eliminan rápidamente por enzimas específicas que parecen funcionar de manera selectiva yconservadora.
Los diferentes eventos fisiológicos en el cual se produce colagenolisis han sido agrupados por Woessner (1968) en tres classes- (I) normales, (2) patológico, o (3) inducida. Normal resorcióncolágeno: se produce por ejemplo, durante la remodelación tisular con el crecimiento, especialmente en la embriogénesis, cuando hay una síntesis global neta de nuevo tejido fibroso.
Una pérdida neta decolágeno se produce específicamente con el proceso involutivo y el útero después del parto, esto proporciona un modelo más extremo para estudiar la resorción de colágeno. En ratas medio del colágenouterino se pierde en aproximadamente 24 horas después del parto y el proceso se completa en 4-6 días. la reabsorción anormal del colágeno se produce en diversos trastornos patológicos tales como laenfermedad de Paget, la artritis reumatoide, y escorbuto. La degradación del colágeno se induce en respuesta a un trauma, tal como heridas de la piel, quemaduras, o fracturas de hueso y forma una parteesencial de la proceso de curación.
Colagenasas
La colagenasa se compleja fácilmente por el suero inhibidores de proteinasas, en particular macroglobulina alfa-2 y alfa 1-antitripsina. Sin embargo,recientemente una proteína sérica ligeramente más pequeña que la anunciada antitripsina, se ha demostrado para ser la potente inhibidora de la colagenasas humanas en lugar de la antitripsina en sí...
La fibra de colágeno nativo es extremadamente resistente a la degradación proteolítica a pH fisiológico. La resíntesis de las estructuras de colágenoen un animal adulto proceden a una velocidad muy baja y los intentos de determinar los valores de vida media han demostrado que en algunos tejidos de ratas éstos se extienden más allá de un año(Pierce et al., 1964). Bajo ciertas condiciones fisiológicas previamente las fibras de colágeno estable se eliminan rápidamente por enzimas específicas que parecen funcionar de manera selectiva yconservadora.
Los diferentes eventos fisiológicos en el cual se produce colagenolisis han sido agrupados por Woessner (1968) en tres classes- (I) normales, (2) patológico, o (3) inducida. Normal resorcióncolágeno: se produce por ejemplo, durante la remodelación tisular con el crecimiento, especialmente en la embriogénesis, cuando hay una síntesis global neta de nuevo tejido fibroso.
Una pérdida neta decolágeno se produce específicamente con el proceso involutivo y el útero después del parto, esto proporciona un modelo más extremo para estudiar la resorción de colágeno. En ratas medio del colágenouterino se pierde en aproximadamente 24 horas después del parto y el proceso se completa en 4-6 días. la reabsorción anormal del colágeno se produce en diversos trastornos patológicos tales como laenfermedad de Paget, la artritis reumatoide, y escorbuto. La degradación del colágeno se induce en respuesta a un trauma, tal como heridas de la piel, quemaduras, o fracturas de hueso y forma una parteesencial de la proceso de curación.
Colagenasas
La colagenasa se compleja fácilmente por el suero inhibidores de proteinasas, en particular macroglobulina alfa-2 y alfa 1-antitripsina. Sin embargo,recientemente una proteína sérica ligeramente más pequeña que la anunciada antitripsina, se ha demostrado para ser la potente inhibidora de la colagenasas humanas en lugar de la antitripsina en sí...
Leer documento completo
Regístrate para leer el documento completo.