DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS

UNIVERSIDAD TÉCNICA DE AMBATO
FACULTAD DE CIENCIA E INGENIERÍA EN ALIMENTOS
LABORATORIO DE BIOQUÍMICA I


DATOS INFORMATIVO:
PROFESO: Ing. Julia Paredes.
PASANTE: Egda. María Fernanda Garcés
NOMBRE: Edwin Martínez SEMESTRE: Quinto “U”. Bioquímica.

“DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS”
Introducción:
Las proteínas son sustancias macromolecularespresentes en todos los organismos vivos. Propiamente la palabra proteína deriva del griego proteico, que significa “primero”. Las proteínas son poliamidas, las cuales por hidrólisis dan aminoácidos.

Por lo común, sólo se encuentran veinte aminoácidos en las proteínas en plantas y animales, sin embargo estos veinte aminoácidos se pueden combinar en una gran variedad de formas, para originar músculos,tendones, piel, uñas, plumas, seda, hemoglobina, enzimas, anticuerpos y muchas hormonas. [MURRAY ROBERT K. (2010) ]
Las masas moleculares de las proteínas van desde 10,000 hasta más de 50 millones, se pueden clasificar de acuerdo al tipo de función que desempeñan. Las proteínas fibrosas (llamadas también proteínas estructurales) están compuestas por moléculas largas como hilo, que son resistentes einsolubles.
Otro tipo de proteínas son las globulares. Estas son proteínas pequeñas, algo esféricas a causa de plegarse las cadenas sobre sí mismas. Las proteínas globulares son hidrosolubles y desempeñan diversas funciones en el organismo. Por ejemplo, la hemoglobina transporta oxígeno a las células, la insulina ayuda al metabolismo de los hidratos de carbonos; los anticuerpos inactivan lasproteínas extrañas; el fibrinógeno (soluble) puede formar fibras insolubles, que hacen que la sangre se coagule, y las hormonas llevan mensajes a través de todo el cuerpo. [VARGAS POVEDA]
Las proteínas conjugadas, proteínas conectadas a una gran parte no proteica tal como un azúcar, desempeñan diversas funciones en el cuerpo. Un modo común de unión entre la proteína y la no proteica se efectúa pormedio de una función de la cadena lateral de la proteína puede formar un éster con un grupo- OH de una molécula de azúcar. [W.L. Masterton, C.N. Hurley. 2003]

Objetivos
Objetivo General
Determinar la desnaturalización de las proteínas mediante la aplicación de pruebas en diferentes muestras.
Objetivos Específicos
Determinar el fenómeno que sufren las proteínas al desnaturalizarse.Identificar cuál de las pruebas es la más fuerte para que una proteína se desnaturalice.

Materiales y Reactivos
Tabla Nº1 “Materiales y reactivos empleados en la práctica”

Reactivos
Materiales
Ácido cítrico
Tubos de ensayo
Tampón ácido acético acetato 0.02M pH 5.5
Varilla de vidrio
NaOH 2M
Vasos de precipitación
HCl 2M
Gradilla
Cloruro de mercurio HgCl2 al 5%
Sistema de calentamientoNitrato de plomo Pb(NO3) al 5%
Termómetro
Ninhidrina al 1%
Medidor de pH
Etanol al 95%
Embudo
Ácido tricloroacetico al 10%
Frasco ámbar
Acido pícrico
Proteínas: albumina de huevo, gelatina, caseína
Fuente: Laboratorio de bioquímica I
Elaborado por: Edwin Martínez
PROCEDIMIENTO

Soluciones de proteína

Se diluyó la clara de huevo 1/5 con tampón ácido acético-acetato 0.02Mde pH 5.5
Se preparó soluciones al 1% de gelatina y de caseína al 1% en tampón ácido acético-acetato.
DESNATURALIZACIÓN PROTEICA

1. Por adición de ácidos o bases (cambio del pH).
Se colocó en un tubo de ensayo 5ml de muestra y se agregó, gota a gota, HCl 2M hasta que apareció un coagulo o precipitado se repitió la prueba añadiendo NaOH 2M.
2. Desnaturalización por efecto del calor.
Secolocó en un tubo de ensayo 5ml de muestra, se introdujo en un baño de agua y se calentó.
Se observó como la proteína empieza a coagular a medida que aumentaba la temperatura.
3. Efecto del alcohol.
Se colocó en un tubo de ensayo 5ml de muestra y se agregó 5ml de alcohol se anotó las observaciones.
Nota: para esta prueba se utilizó albumina de huevo sin diluir.
4. Precipitación por metales...