discusion 2
Páginas: 18 (4309 palabras)
Publicado: 8 de marzo de 2014
Discusión de Grupo No.2
1. Explicar la clasificación de los aminoácidos con base en la naturaleza química del grupo R y conforme a esa clasificación, analizar que aminoácidos se encuentran superficialmente o en el interior de las proteínas.
La polaridad del grupo R varía enormemente desde totalmente apolar o hidrofobico (insoluble en agua) hasta altamente polar o hidrófilico (soluble enagua).
Los aminoácidos hidrofóbicos tienden a rechazar el ambiente acuoso y, por lo tanto, residen predominantemente dentro de las proteínas. Esta clase de aminoácidos no se ionizan ni participan en la formación de enlaces de H.
Los aminoácidos hidrofílicos tienden a interactuar con el ambiente acuoso, están implicados a menudo en la formación de enlaces de H y se encuentran predominantemente enlas superficies externas de las proteínas o en los sitios reactivos de las enzimas.
Grupo R apolar Alifático e Hidrofobico.
Grupo R Aromáticos.
Son relativamente Apolares (hidrofobicos).
Cadenas Laterales Aromáticas.
Participan en interacciones hidrofobicas
Grupo R Polar Sin Carga.
Contienen grupos funcionales que forman puentes de Hidrogeno conel agua.
Grupo R Polar Con Carga Positiva (Básicos).
La Histidina es el único aminoácido que tiene una cadena lateral ionizable con un pKa cerca de la neutralidad.
Grupo R Polar Con Carga Negativa (Ácidos).
Aminoácidos No Estándar.
Además de los 20 aminoácidos estándar, las proteínas pueden contener por modificación de los residuos estándar ya incorporados a unpolipéptido.
Entre los aminoácidos no estándar están:
4-hidroxiprolina derivado de la Prolina.
5-hidroxilisina derivado de la Lisina.
6-N-metil-lisina constituyente de la miosina.
γ-carboxiglutamato en la proteína protrombina
Desmosina derivado de cuatro residuos de Lys en la Elastina.
Selenocisteina provienen de la Serina.
Ornitina y Citrulina intermediarios en biosíntesis de argininaen ciclo de urea.
2. Explicar la diferencia entre aminoácidos esenciales y no esenciales y analizar que sucedería si a una persona constantemente le faltara un aminoácido esencial.
Los aminoácidos no esenciales
Los aminoácidos no esenciales los sintetiza el propio cuerpo a partir de otros aminoácidos existentes para mantener los requerimientos metabólicos.
Los aminoácidosesenciales
Son aquellos que el cuerpo humano no puede generar por si solo lo que implica que la única fuente de estos aminoácidos en el organismo es la ingesta directa a través de la dieta.
Algunos de estos alimentos son:
La carne, los huevos, los lácteos y algunos vegetales.
Si falta un aminoácido esencial no será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dichoaminoácido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cual sea el aminoácido limitante.
3. Explicar como se unen los aminoácidos para formar una cadena polipeptídica, las características de esa unión y la orientación de la cadena.
Dos moléculas de aminoácidos pueden unirse de forma covalente a través de un enlace amida sustituido denominado Enlace Peptídico.
* EnlacePeptídico: Se forma por una deshidratación (eliminación de los elementos del agua) del grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α-amino de otro y se genera una molécula de agua.
En el enlace peptídico queda libre un extremo de NH3 y otro de COO lo que favorece la síntesis de un nuevo enlace peptídico con un tercer aminoácido.
El enlace peptídico es un ejemplo de una reacción decondensación.
Se pueden unir tres aminoácidos mediante dos enlaces peptídicos para formar un tripeptido; de manera similar se pueden unir aminoácidos para dar tetrapeptidos, pentapeptidos y así sucesivamente.
Oligopeptido: Unión de unos pocos aminoácidos. (2-50 residuos de aa)
Polipéptido: Unión de muchos aminoácidos. (+ 50 residuos de aa)
* Características de enlace peptídico:
Rígido...
1. Explicar la clasificación de los aminoácidos con base en la naturaleza química del grupo R y conforme a esa clasificación, analizar que aminoácidos se encuentran superficialmente o en el interior de las proteínas.
La polaridad del grupo R varía enormemente desde totalmente apolar o hidrofobico (insoluble en agua) hasta altamente polar o hidrófilico (soluble enagua).
Los aminoácidos hidrofóbicos tienden a rechazar el ambiente acuoso y, por lo tanto, residen predominantemente dentro de las proteínas. Esta clase de aminoácidos no se ionizan ni participan en la formación de enlaces de H.
Los aminoácidos hidrofílicos tienden a interactuar con el ambiente acuoso, están implicados a menudo en la formación de enlaces de H y se encuentran predominantemente enlas superficies externas de las proteínas o en los sitios reactivos de las enzimas.
Grupo R apolar Alifático e Hidrofobico.
Grupo R Aromáticos.
Son relativamente Apolares (hidrofobicos).
Cadenas Laterales Aromáticas.
Participan en interacciones hidrofobicas
Grupo R Polar Sin Carga.
Contienen grupos funcionales que forman puentes de Hidrogeno conel agua.
Grupo R Polar Con Carga Positiva (Básicos).
La Histidina es el único aminoácido que tiene una cadena lateral ionizable con un pKa cerca de la neutralidad.
Grupo R Polar Con Carga Negativa (Ácidos).
Aminoácidos No Estándar.
Además de los 20 aminoácidos estándar, las proteínas pueden contener por modificación de los residuos estándar ya incorporados a unpolipéptido.
Entre los aminoácidos no estándar están:
4-hidroxiprolina derivado de la Prolina.
5-hidroxilisina derivado de la Lisina.
6-N-metil-lisina constituyente de la miosina.
γ-carboxiglutamato en la proteína protrombina
Desmosina derivado de cuatro residuos de Lys en la Elastina.
Selenocisteina provienen de la Serina.
Ornitina y Citrulina intermediarios en biosíntesis de argininaen ciclo de urea.
2. Explicar la diferencia entre aminoácidos esenciales y no esenciales y analizar que sucedería si a una persona constantemente le faltara un aminoácido esencial.
Los aminoácidos no esenciales
Los aminoácidos no esenciales los sintetiza el propio cuerpo a partir de otros aminoácidos existentes para mantener los requerimientos metabólicos.
Los aminoácidosesenciales
Son aquellos que el cuerpo humano no puede generar por si solo lo que implica que la única fuente de estos aminoácidos en el organismo es la ingesta directa a través de la dieta.
Algunos de estos alimentos son:
La carne, los huevos, los lácteos y algunos vegetales.
Si falta un aminoácido esencial no será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dichoaminoácido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cual sea el aminoácido limitante.
3. Explicar como se unen los aminoácidos para formar una cadena polipeptídica, las características de esa unión y la orientación de la cadena.
Dos moléculas de aminoácidos pueden unirse de forma covalente a través de un enlace amida sustituido denominado Enlace Peptídico.
* EnlacePeptídico: Se forma por una deshidratación (eliminación de los elementos del agua) del grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α-amino de otro y se genera una molécula de agua.
En el enlace peptídico queda libre un extremo de NH3 y otro de COO lo que favorece la síntesis de un nuevo enlace peptídico con un tercer aminoácido.
El enlace peptídico es un ejemplo de una reacción decondensación.
Se pueden unir tres aminoácidos mediante dos enlaces peptídicos para formar un tripeptido; de manera similar se pueden unir aminoácidos para dar tetrapeptidos, pentapeptidos y así sucesivamente.
Oligopeptido: Unión de unos pocos aminoácidos. (2-50 residuos de aa)
Polipéptido: Unión de muchos aminoácidos. (+ 50 residuos de aa)
* Características de enlace peptídico:
Rígido...
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