Doctora

EFECTO DONNAN EN SOLUCIONES DE PROTEÍNAS
9.5
INTRODUCCIÓN

La célula es un sistema abierto que intercambia materia con su medio, sumergido en un baño que a su vez está constituido por una solución acuosa de iones, albúmina, glicerol, etcétera.
La importancia de la descripción osmótica de la célula radica en que este mecanismo describe e intercambio de solvente de la célula con el baño enque se encuentra sumergido. El intercambio de solutos ha llevado a considerar un proceso de diferente naturaleza a los termodinámicos, denominado "transporte activo". Además, por la presencia de iones como parte de los solutos, el fenómeno osmótico se ve modificado por el efecto Donnan, que se ha incorporado a la teoría termodinámica de los procesos de transporte, gracias a que tal efecto estárepresentado por potenciales, cuya formulación electrostática modifica el potencial químico, y por lo mismo es capaz de contrarrestar los efectos de presiones y concentraciones. Por consiguiente, el equilibrio puramente mecánico se altera por la presencia de un potencial electrostático, al grado que es posible el equilibrio entre dos soluciones a iguales presiones y con diferente concentración deiones.
EQUILIBRIO DE GIBBS-DONNAN
Cuando existen moléculas cargadas de gran tamaño que no difunden a través de una membrana semipermeable (como las proteínas), su presencia cambia la distribución de las partículas íonicas. En efecto, la proteína intracelular, cargada negativamente, atráe iones K+ y repele iones Cl-, produciéndose un gradiente eléctrico (simbolizado por las cargas + y - a amboslados de la membrana) y sendos gradientes de concentración de K y Cl, iguales y de signo opuesto. En el equilibrio, se tiene: 


La concentración de partículas a ambos lados de la membrana es desigual (en el interior están además de los iones las proteínas) de forma que se produce un gradiente osmótico hacia el compartimento que contiene estas últimas.

CAPACIDAD AMORTIGUADORA DE LAS PROTEÍNASEsta propiedad se debe a la existencia de:
Grupos ionizables de las cadenas laterales de los aminoácidos Asp, Glu, Lys, Arg, His, Tyr, Cys.
Grupos COOH y NH2 terminales (Tabla de la derecha).
Por este motivo, las proteínas poseen un considerable poder amortiguador en una amplia zona de pH. Aunque cada aa tiene unos grupos ionizables con unas constantes de ionización (pKa) características,el valor de dichas constantes puede verse ligeramente modificado por el entorno proteico. El grupo imidazol del aa histidina es el principal responsable del poder amortiguador de las proteínas a pH fisiológico, ya que su pKa está próximo a 7.
Cuando el pH es bajo, los grupos ionizables están protonados, y la carga neta de la proteína es de signo positivo. Cuando el pH es alto, los gruposionizables están desprotonados, y la carga neta es de signo negativo. Entre ambas zonas, habrá un pH en el cual la carga neta de la proteína es nula. Es el pH isoeléctrico o punto isoeléctrico, y es característico de cada proteína.
A valores de pH por debajo del pH isoeléctrico la carga neta de la proteína es positiva, y a valores de pH por encima del pH isoeléctrico, la carga neta de la proteína esnegativa. La mayoría de las proteínas intracelulares tienen carga negativa, ya que su pH isoeléctrico es menor que el pH fisiológico (que está proximo a 7). Se llaman proteínas ácidas a aquellas que tienen un punto isoeléctrico bajo (como la pepsina), y proteínas básicas a las que tienen un punto isoeléctrico alto (como las histonas).
La albúmina es una proteína que tiene alta afinidad por moléculaspequeñas e hidrófobas que poseen cargas electrostáticas negativas
PROPIEDADES OSMÓTICAS DE LAS PROTEÍNAS
Como todo soluto molecular o iónico, las proteínas ejercen un efecto osmótico cuando existen barreras que limitan su libre difusión, como puede ser una membrana semipermeable, que permite el paso del agua, pero no de los solutos. Si tenemos dos compartimentos acuosos separados por una...