ENZIMAS BIOQUIMICA

ENZIMAS:ESTRUCTURA,
CLASIFICACION,FUNCION,
ACTIVIDAD, CINETICA E
INHIBICION
ENZIMATICA,COENZIMAS,
VITAMINAS Y METALES
ESENCIALES, REGULACION DE
LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

ESTRUCTURA
•La gran mayoría de las enzimas son

proteínas.
•Sin embargo existen algunos ARN que
pueden actuar como enzimas (ribozimas)

PARTES DE UNA ENZIMA

¿Cuál es la estructura de un
aminoácido?
Todos los aminoácidos estánformados por un

grupo amino y un grupo carboxilo.

Amino

Carboxilo

Los enlaces peptídicos conectan
los aminoácidos formando
cadenas lineales

CLASIFICACION
1) OXIDOREDUCTASAS: Catalizan reacciones

de oxidoreducción. Asociadas a coenzimas
Comprenden :
Deshidrogenasas: el sustrato dona
hidrógenos y los acepta la coenzima.
Oxidasas : Aceptor de hidrógeno es el
oxígeno
Peroxidasas: Utilizan elH₂O₂ para oxidar el
sustrato
Oxigenasas: Incorporan oxígeno al sustrato

EJEMPLO

2) TRANSFERASAS: Transfieren grupo de átomos de un
donante a un aceptor.( amina, carboxilo, carbonilo, metilo,
acilo, glicosilo , fosforilo)

3) HIDROLASAS: Ruptura de enlaces C-O, C-N, C-S y OP por adición de agua. Ejemplo la amilasa salival.

4) LIASAS: Ruptura de uniones C -C, C-S y C-N ,
incluyendo unionespeptídicas

5) ISOMERASAS : Interconvieten
isómeros de cualquier tipo , ópticos,
geométricos o de posición.

6) LIGASAS: Catalizan uniones entre C-C ,C-S,
C-O o C-N

Funciones de las Enzimas.
Las enzimas cumplen funciones de :
1. Catálisis. La mayoría de las reacciones químicas del
metabolismo son lentas, las enzimas aceleran las
reacciones permitiendo que el metabolismo se efectúe a la
velocidadque las células requieren.
2. Dirección. Las enzimas no permiten la formación de
productos secundarios, de esta manera evitan que se
pierdan precursores y energía que la célula necesita; esta
característica también se conoce como catálisis negativa.
3. Control. La actividad de las enzimas se puede regular
para ajustarla a las necesidades del metabolismo.
La velocidad del metabolismo esdeterminada por las enzimas.
4. Acoplamiento. Las enzimas son los agentes encargados
de acoplar reacciones no permitidas con reacciones
espontáneas, permitiendo que se realicen.

ACTIVIDAD ENZIMATICA

•Puede determinarse mediante la

cantidad de producto formado, o de
sustrato
• Se mide la velocidad inicial (20%)
•Cantidad de enzima se indica en UI
•Unidad de cualquier enzima es la
cantidad que cataliza latransformación
de un micromol (μmol= 10⁻⁶) de sustrato
por minuto

CINETICA E INHIBICION ENZIMATICA
CINETICA ENZIMATICA

La cinética enzimática estudia el
mecanismo, velocidad y los factores
que modifican las reacciones
catalizadas por enzimas.

CINETICA
A) CONCENTRACION DE ENZIMA. Cuando
se determina la velocidad inicial, se puede
establecer la relación entre cantidad de
enzima y velocidad(equivalente a actividad
enzimática). La velocidad es directamente
proporcional a la concentración de enzima.

B) CONCENTRACION DE SUSTRATO.
E+S
ES
E +P
ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN
Vmax [S]
V0 =

--------------KM + [S]

Cuando V0 =
Vmax/2
KM = [S]

Velocida
d, V

Concentración de
sustrato, [S]

Es decir, la
constante de
Michaelis
corresponde a la
concentración de
sustrato cuando la
velocidadinicial es
la mitad de la
velocidad máxima

C)TEMPERATURA

•La velocidad de muchas reacciones

biológicas se duplican por cada
10⁰C de aumento de temperatura.
•Para la gran mayoría de enzimas ,
la temperatura óptima esta
alrededor de 37 ⁰C
•Alrededor de los 60⁰C se inactivan
las enzimas

D) pH

•Para la mayoría de enzimas, la

actividad optima se encuentra entre pH
6 - 8.
•Hay algunas excepciones:pepsina del jugo gástrico pH
alrededor de 1.5
Fosfatasa ácido
pH 5
Fosfatasa alcalina
pH 9.5

INHIBICION ENZIMATICA

INHIBIDORES IRREVERSIBLES.
•Producen cambios permanentes en la
mólecula de enzima, con deterioro definitivo
de su capacidad catalítica
•Venenos organoforados – acetilcolinesterasa
, enzima muy importante en el sistema
nervioso.
•Inhibidores suicidas .Ejemplo Alopurinol,
inhibidor de...