Estructura Y Funcion De Biomoleculas

Estructura y función de biomoléculas – 2008 Química Biológica II B
Docentes: Julio J. Caramelo Darío Estrín
Adrián Turjansky

Valeria Levi Marcelo Marti Susana Correa

Estructura y Función de Biomoléculas

Clase 1

Introducción a la biología estructural
JJC jcaramelo@leloir.org.ar

Cronograma de clases para el 1er parcial
Fecha Agosto 22 27 29 Septiembre 3 5 10 12 17 19 24 26Octubre 1 3 8 10 Tema Introducción a la biología estructural Técnicas espectroscópicas: fluorescencia I Técnicas espectroscópicas: fluorescencia II Técnicas espectroscópicas: CD, LS, SPR, calorimetía Plegamiento in vitro de proteínas Plegamiento in vivo de proteínas: chaperonas moleculares Estructuras supramoleculares. Máquinas proteícas. Espectroscopía de molécula única. FCS Interacciones/Campos defuerza Dinámica molecular/Termodinámica estadística Energía libre/Docking Disertante J. Caramelo J. Caramelo J. Caramelo J. Caramelo J. Caramelo J. Caramelo J. Caramelo V. Levi A. Turjanski A. Turjanski A. Turjanski M. Marti M. Marti A. Turjanski

TP: estructura de proteínas computacional TP: estructura de proteínas computacional
Ejemplos de problemas resueltos por modelado molecular

1erparcial

1

Cronograma de clases para el 2do parcial
Fecha 15 Octubre 22 24 29 31 Noviembre 5 7 12 14 19 21 26 28 Diciembre 3 10 Tema Difracción de rayos X Interacción proteínas – hidratos de carbono Relación estructura-función. Control redox Enzimología Diseño racional y evolución dirigida de enzimas RMN de proteínas Proteínas de membrana Espectroscopía Raman Disertante G. Paris J. Caramelo R.Wolosiuk R. Wolosiuk R. Wolosiuk J. Caramelo J. Delfino D. Murgida V. Levi – S. Correa – M. Marti V. Levi – S. Correa – M. Marti V. Levi – S. Correa – M. Marti

Trabajo practico: fluorescencia Trabajo practico: estabilidad de proteínas Trabajo práctico: FRET, quenching Seminario alumnos Seminario alumnos

2do parcial Recuperatorio

BIBLIOGRAFIA:
1) Fersht, A. Structure and mechanism inprotein science (1999) Freeman Press. Capítulos 1, 11, 17 y 18 2) Advances in Protein Chemistry (1995) Vol. 46. Capítulo 3 (Free energy balance in protein folding) 3) Branden y Tooze. Introduction to Protein Structure (1999) Garland Publishing, Inc. 4) Whitford, D. Proteins. Structure and function (2005) Editorial John Wiley & Sons 5) Lesk, A. Protein Science. Architecture, Function and genomics (2004)Oxford University Press 6) Schulz G.E. y Schirmer R.H. Principles of protein structure (1979) Editorial Springer

Fibroblastos

Neuronas

Astrocitos Glóbulos rojos

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“Los sistemas biológicos son necesariamente metaestables. Son creados, modulados y destruídos de acuerdo a un plan temporal que cumple las necesidades de supervivencia de las células, organismos y especies….Claramente,ningún organismo vivo se encuentra cercano al equilibrio verdadero o estaría muerto… Los sistemas sobreviven al consumir energía libre y regular las velocidades de los procesos. Un ser humano utiliza diariamente unos 40 kg de ATP, y el 90 % de la información en un genoma codifica para catalizadores biológicos… A medida que algo se hace más rápido, es más difícil realizarlo de forma precisa.Precisión y especificidad son comunmente sacrificados en nombre de la velocidad… Este balance es especialmente importante al optimizar la velocidad de transferencia de información desde los genes hacia la estructura de ácidos nucleicos y proteínas. La entropía de activación necesaria para promover una expresión genética precisa….es superada mediante el uso intenso de nucleótidos trifosfato en los procesosde revisión y edición” Paul Sigler

Estructura y función de biomoléculas Biología
Observación inicial Marco evolutivo-fisiológico

Estudios in vivo

Biología Estructural

Estudios in vitro e in sílico

Física

Química

Marco teórico Herramientas experimentales

• AGUA (>70 %) • SALES • BIOMOLECULAS AZUCARES (ENERGIA) LIPIDOS (DEPOSITO DE ENERGIA, MEMBRANAS) Leloir

4 CLASES...