EstructuraProteinasParteA 24774
Páginas: 5 (1094 palabras)
Publicado: 3 de julio de 2015
AMINOÁCIDOS
Funciones:
1)Moléculas formadoras de las proteínas.
2)Precursores de vitaminas (β- alanina).
3)Intermediarios en las síntesis de otros
aminoácidos.
4) Presentes en las paredes celulares de bacterias.
5) Como neurotransmisores.
6) Hay varios que en plantas tienen funciones
desconocidas.
AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES
Todos son indispensables, pero los esenciales no sonsintetizados por el
metabolismo humano, por lo que necesitan ser ingeridos en productos que sí los
contienen y en los que son sintetizados por otros organismos
ALGUNOS DERIVADOS DE LOS AMINOÁCIDOS ESTÁNDAR Y
AMINOÁCIDOS QUE NO SON COMPONENTES DE LAS PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
• ESTRUCTURAS PRIMARIA,
SECUNDARIA, TERCIARIA Y
CUATERNARIA
NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
1.Ordenamiento lineal de aminoácidos, en cadenas no ramificadas
2. Posición específica de cada aminoácido en la cadena secuencia
específica
3. Unión covalente aminoácido – aminoácido (enlace peptídico)
4. La cadena de aminoácidos tiene dos extremos: uno amino, otro
carboxilo
Cadenas de aminoácidos unidos por
uniones peptídicas.
2 – 40 aminoácidos
40 – 40,000 aminoácidos
PÉPTIDOS U OLIGOPÉPTIDOSCADENAS POLIPEPTÍDICAS
O POLIPÉPTIDOS
FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO POR
CONDENSACIÓN DE LOS α-AMINOÁCIDOS
eliminación
RESIDUOS
LA CADENA POLIPEPTÍDICA TIENE POLARIDAD
RESIDUO
COMPONENTES DE UNA CADENA POLIPEPTÍDICA
CADENA PRINCIPAL O ESQUELETO (REPETIDA)
CADENAS LATERALES (VARIABLE)
LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS DE UNA PROTEÍNA ES ESPECÍFICA (ÚNICA)
DETERMINADA POR LOS GENES
Segundamitad del código genético
trascripción
DNA
traducción
RNA
Transcr. inversa
Secuencia
proteína
traducción
replicación
replicación
plegamiento
Estructura
tridimensional
LAS PROTEÍNAS SON MACROMOLÉCULAS FUNDAMENTALES EN EL
METABOLISMO CELULAR
CADA PROTEÍNA TIENE UN ARREGLO
ESTRUCTURAL QUE ES EL REFLEJO DE SU
FUNCIÓN
CADA PROTEÍNA ESTA
FORMADA POR
AMINOÁCIDOS
Son 20
Diferentes (carga,tamaño, solubilidad, etc)
Propiedades ácido-base
PROTEÍNA ESPECÍFICA= SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS ESPECÍFICA
ARREGLO = CADA PROTEÍNA TIENE UNA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL
¿DE QUÉ DEPENDE ESTE ARREGLO?
DEPENDE DE LAS INTERACCIONES (DÉBILES)
Y DE LOS ENLACES PEPTÍDICOS
DE SU SECUENCIA
NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Estructura
primaria
Residuos
aminoácidos
Estructura
secundaria
Hélice αEstructura
terciaria
Cadena
polipeptídica
Estructura
cuaternaria
Subunidades
unidas
ESTRUCTURA PRIMARIA.- Se refiere a la secuencia de aminoácidos en una
proteína.
DESCRIBE LOS ENLACES COVALENTES (ENLACE PEPTÍDICO Y PUENTES
DISULFURO) QUE UNEN LOS RESIDUOS AMINOÁCIDOS DE UNA CADENA
POLIPEPTÍDICA
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO
1) ES PLANAR
EL ENLACE PEPTÍDICO ES PLANO.- DETERMINADO PORLA
ESTRUCTURA RESONANTE DEL MISMO ENLACE
Incapacidad de rotación= CONFORMACIÓN RESTRINGIDA
LONGITUDES DEL ENLACE PEPTÍDICO
O
C-N
1.49 A
O
C=N 1.27 A
EL ENLACE PEPTÍDICO PLANO TIENE
DOS CONFORMACIONES
α
α
α
α
NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Estructura
primaria
Residuos
aminoácidos
Estructura
secundaria
Hélice α
Estructura
terciaria
Cadena
polipeptídica
Estructuracuaternaria
Subunidades
unidas
ESTRUCTURA SECUNDARIA.- SE REFIERE A LA DISPOSICIÓN ESTABLE
DE LOS AMINOÁCIDOS EN UNA REGIÓN LOCAL DEL PÉPTIDO
LO CUAL DA LUGAR A PATRONES ESTRUCTURALES REPETIDOS
ESTEREOQUÍMICA DEL ENLACE PEPTÍDICO Y LOS
GRUPOS ADYACENTES
Papel de los enlaces sencillos: ángulos Fi (φ)= N-Cα
y Psi (ψ)= C-Cα
ENLACE RÍGIDO
ψ
ENLACES FLEXIBLES
φ
ENLACES FLEXIBLES Y ENLACES RÍGIDOSEN UN DIPÉPTIDO
LA ROTACIÓN DE LOS ÁNGULOS φ Y ψ ORIGINA
DIVERSOS ORDENAMIENTOS ESPACIALES
SÓLO SERÁN ESTABLES AQUELLOS
QUE SE PUEDEN ACOMODAR
EN EL ESPACIO DE MANERA FAVORABLE
EL DIAGRAMA DE RAMACHANDRAN PREDICE LAS COMBINACIONES
TANTO POSIBLES Y PROHIBIDAS DE φ Y ψ
ESTEREOQUÍMICA DEL ENLACE PEPTÍDICO
-180º y 180o
ENLACE
PEPTÍDICO
CAPACIDAD DE FORMACIÓN DE
PUENTES DE HIDRÓGENO...
Funciones:
1)Moléculas formadoras de las proteínas.
2)Precursores de vitaminas (β- alanina).
3)Intermediarios en las síntesis de otros
aminoácidos.
4) Presentes en las paredes celulares de bacterias.
5) Como neurotransmisores.
6) Hay varios que en plantas tienen funciones
desconocidas.
AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES
Todos son indispensables, pero los esenciales no sonsintetizados por el
metabolismo humano, por lo que necesitan ser ingeridos en productos que sí los
contienen y en los que son sintetizados por otros organismos
ALGUNOS DERIVADOS DE LOS AMINOÁCIDOS ESTÁNDAR Y
AMINOÁCIDOS QUE NO SON COMPONENTES DE LAS PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
• ESTRUCTURAS PRIMARIA,
SECUNDARIA, TERCIARIA Y
CUATERNARIA
NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
1.Ordenamiento lineal de aminoácidos, en cadenas no ramificadas
2. Posición específica de cada aminoácido en la cadena secuencia
específica
3. Unión covalente aminoácido – aminoácido (enlace peptídico)
4. La cadena de aminoácidos tiene dos extremos: uno amino, otro
carboxilo
Cadenas de aminoácidos unidos por
uniones peptídicas.
2 – 40 aminoácidos
40 – 40,000 aminoácidos
PÉPTIDOS U OLIGOPÉPTIDOSCADENAS POLIPEPTÍDICAS
O POLIPÉPTIDOS
FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO POR
CONDENSACIÓN DE LOS α-AMINOÁCIDOS
eliminación
RESIDUOS
LA CADENA POLIPEPTÍDICA TIENE POLARIDAD
RESIDUO
COMPONENTES DE UNA CADENA POLIPEPTÍDICA
CADENA PRINCIPAL O ESQUELETO (REPETIDA)
CADENAS LATERALES (VARIABLE)
LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS DE UNA PROTEÍNA ES ESPECÍFICA (ÚNICA)
DETERMINADA POR LOS GENES
Segundamitad del código genético
trascripción
DNA
traducción
RNA
Transcr. inversa
Secuencia
proteína
traducción
replicación
replicación
plegamiento
Estructura
tridimensional
LAS PROTEÍNAS SON MACROMOLÉCULAS FUNDAMENTALES EN EL
METABOLISMO CELULAR
CADA PROTEÍNA TIENE UN ARREGLO
ESTRUCTURAL QUE ES EL REFLEJO DE SU
FUNCIÓN
CADA PROTEÍNA ESTA
FORMADA POR
AMINOÁCIDOS
Son 20
Diferentes (carga,tamaño, solubilidad, etc)
Propiedades ácido-base
PROTEÍNA ESPECÍFICA= SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS ESPECÍFICA
ARREGLO = CADA PROTEÍNA TIENE UNA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL
¿DE QUÉ DEPENDE ESTE ARREGLO?
DEPENDE DE LAS INTERACCIONES (DÉBILES)
Y DE LOS ENLACES PEPTÍDICOS
DE SU SECUENCIA
NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Estructura
primaria
Residuos
aminoácidos
Estructura
secundaria
Hélice αEstructura
terciaria
Cadena
polipeptídica
Estructura
cuaternaria
Subunidades
unidas
ESTRUCTURA PRIMARIA.- Se refiere a la secuencia de aminoácidos en una
proteína.
DESCRIBE LOS ENLACES COVALENTES (ENLACE PEPTÍDICO Y PUENTES
DISULFURO) QUE UNEN LOS RESIDUOS AMINOÁCIDOS DE UNA CADENA
POLIPEPTÍDICA
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO
1) ES PLANAR
EL ENLACE PEPTÍDICO ES PLANO.- DETERMINADO PORLA
ESTRUCTURA RESONANTE DEL MISMO ENLACE
Incapacidad de rotación= CONFORMACIÓN RESTRINGIDA
LONGITUDES DEL ENLACE PEPTÍDICO
O
C-N
1.49 A
O
C=N 1.27 A
EL ENLACE PEPTÍDICO PLANO TIENE
DOS CONFORMACIONES
α
α
α
α
NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Estructura
primaria
Residuos
aminoácidos
Estructura
secundaria
Hélice α
Estructura
terciaria
Cadena
polipeptídica
Estructuracuaternaria
Subunidades
unidas
ESTRUCTURA SECUNDARIA.- SE REFIERE A LA DISPOSICIÓN ESTABLE
DE LOS AMINOÁCIDOS EN UNA REGIÓN LOCAL DEL PÉPTIDO
LO CUAL DA LUGAR A PATRONES ESTRUCTURALES REPETIDOS
ESTEREOQUÍMICA DEL ENLACE PEPTÍDICO Y LOS
GRUPOS ADYACENTES
Papel de los enlaces sencillos: ángulos Fi (φ)= N-Cα
y Psi (ψ)= C-Cα
ENLACE RÍGIDO
ψ
ENLACES FLEXIBLES
φ
ENLACES FLEXIBLES Y ENLACES RÍGIDOSEN UN DIPÉPTIDO
LA ROTACIÓN DE LOS ÁNGULOS φ Y ψ ORIGINA
DIVERSOS ORDENAMIENTOS ESPACIALES
SÓLO SERÁN ESTABLES AQUELLOS
QUE SE PUEDEN ACOMODAR
EN EL ESPACIO DE MANERA FAVORABLE
EL DIAGRAMA DE RAMACHANDRAN PREDICE LAS COMBINACIONES
TANTO POSIBLES Y PROHIBIDAS DE φ Y ψ
ESTEREOQUÍMICA DEL ENLACE PEPTÍDICO
-180º y 180o
ENLACE
PEPTÍDICO
CAPACIDAD DE FORMACIÓN DE
PUENTES DE HIDRÓGENO...
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