Etica de minimos y etica de maximos

ANTICUERPOS
Los anticuerpos constituyen glucoproteínas plasmáticas globulares, llamadas Inmunoglobulinas. Son moléculas formadas por los linfocitos B maduros. La función del anticuerpo consiste enunirse al antígeno y presentarlo a células efectoras del sistema inmune. Esta función está relacionada con la estructura de los distintos tipos de inmunoglobulinas.
Estructura de lasInmunoglobulinas
Son proteínas globulares de gran peso molecular, formadas por 4 cadenas polipeptídicas, dos pesadas, llamadas H (heavy), y dos ligeras, denominadas L (light). Estas cadenas se unen mediantepuentes disulfuro, uno entre las cadenas L y H, y dos entre las cadenas H. Estas cadenas proteicas presentan radicales glucídicos.
Existen dos tipos de cadenas L (λ y κ) y cinco tipos de cadenas H (α,δ, ε, γ y μ), que dan lugar a los cinco isótopos de inmunoglobulina existentes (A, D, E, G y M).
Las cadenas H y L presentan dos regiones, o dominios, diferenciados: el dominio variable, V, y eldominio constante, C. El dominio variable es el responsable de reconocer al antígeno y unirse a él, ya que ahí se encuentra el paratopo. El dominio constante se une a las células del sistema inmunepara activarlas.
En las cadenas H aparece una zona denominada región bisagra. Esta región posee la característica de ser muy flexible, permitiendo adquirir distintos ángulos entre las regiones V yC, y entre los brazos de la inmunoglobulina.
| |  |Existe una gran variedad de anticuerpos, tantos como antígenos. Esta gran variedad|
|| |se obtiene como consecuencia de la reordenación y la mutación de los genes que |
| | |codifican la región V.|
| | |La reordenación, o recombinación somática, es un mecanismo que sólo ocurre en un |
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