Expo GROEL GROES3 Final 2

INSTITUTO TECNOLÓGICO DE
TUXTLA GUTIÉRREZ

Mecanismo de
plegamiento
GROEL-GROES en
bacterias
Presentan:

Brenda Yesenia Nolasco Arroyo
María Griselda López Hernández
Brenda Daniela Pérez GumetaAlejandra Vázquez Luna

GroEL/GroES
En Escherichia coli es un
complejo protéico de
aproximadamente 1 MDa 
Ayuda en el plegamiento de otras
proteínas que han sufrido cambios en
su estructura tridimensionaly química

• Depende de ATP para llevar a cabo
su actividad.
• El complejo es capaz de enlazar
proteínas con pesos moleculares no
mayores de 70 kDa

Papel de la gamma-fosfato del ATP en eldesencadenamiento plegamiento de proteínas
por GroEL - GroES : función, estructura y la
energética

Las
chaperonas

Proteínas involucrado en
procesos de asistencia en el
plegamiento
de
otras
proteínas

De Pm60 kDa (hsp60), que son quizás las
mejor caracterizadas

familia

Chaperoninas
moleculares

las de origen procariota y
pertenecientes
a
orgánulos citoplasmáticos
(grupo I)
-Semejanza
*Arquitecturasimilar
-Diferencias
*Mecanismo de funcionamiento
*Proteínas que participan en el
plegamiento
*Cambios estructurales

o

chaperonas

las provenientes de
arqueobacterias y en
el
citosol
de
eucariotas(grupo II)

Diferencias y semejanzas

Chaperoninas
grupo I

Papel de las chaperoninas en la célula

Microscopía electrónica de
GroEL

Se encuentran en eubacterias y
orgánulos de organismos eucarióticos(mitocondrias y cloroplastos)

La proteína más estudiada dentro de esta familia es GroEL de
Escherichia coli. GroEL es una proteína esencial para la
viabilidad de la bacteria y experimentos bioquímicoshan
mostrado que al menos el 10 % de las proteínas celulares

GroEL & GroES
GroEL y GroES

GroES

GroEL
• 14 subunidades de 57 KDa
• forman
2
anillos
concéntricos
con
7
subunidades por anillo
•cavidad interior para una
proteína de 90 Kda

•

•

homo- heptámero en forma de
cúpula pequeño que es capaz de
unirse a uno de los extremos del
cilindro de GroEL en presencia de ATP
o ADP
7 subunidades...