FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD DE LAS ENZIMAS CATECOLASA



FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD DE LAS ENZIMAS CATECOLASA


CONSULTA:
¿Explique brevemente en qué consiste en pardeamiento enzimático?
El pardeamiento de los alimentos puede seguir dos tipos de mecanismos claramente diferenciados: los de carácter enzimático, en los que intervienen enzimas propios del alimento, y los no enzimáticos debidos a procesos estrictamente químicos. Elpardeamiento enzimático se produce mayoritariamente en alimentos de origen vegetal y se basa en reacciones de oxidación de sustratos de tipo fenolicos, fácilmente oxidables, siendo catalizadas estas reacciones por enzimas genéricamente denominadas fenolasas o polifenol-oxidasas (Figura 1). Los fenoles oxidados sufren a continuación reacciones de polimerización dando lugar a los pigmentos oscurosresponsables del cambio de color, que aparece, por ejemplo, al realizar una incisión en frutas y hortalizas. Debido a su carácter enzimático, son reacciones que pueden controlarse o evitarse, en el curso de los tratamientos, aplicando aquellas técnicas que provoquen la inactivación o desnaturalización de las enzimas responsables. (Hernandez, 1999)


Figura 1 “Etapas de reacción de pardeamientoenzimático”(Hernandez, 1999).

¿Sobre la catecolasa consulte: nombres comunes y sistemático, E.C. reacción o reacciones que cataliza y el cofactor? (Hernandez, 1999), (Kegg, 2013)

Nombres comunes: catecol oxidasa;  difenol oxidasa, o-difenolasa; polifenol oxidasa, catecol oxidasa, oxidasa dopa; catecolasa, o-difenol: oxígeno oxidorreductasa; oxidorreductasa o-difenol.4

Nombre sistemático:1,2-bencenodiol: oxígeno oxidorreductasa. (Kegg, 2013)
EC: 1.10.3.1


Reacciones que cataliza: (Kegg, 2013)
1.










2.







3.











4.


¿Describa brevemente la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria si la tiene, consulte sobre el sitio activo y los cofactores de la catecolasa usando figuras impresas y recortadas.?

Cofactores
Losestudios de síntesis y reactividad de complejos bimetálicos de cobre (II), los compuestos modelo para metalo-enzimas con actividad oxidasa, es de particular interés para el desarrollo de catalizadores para reacciones de oxidación bioinspiradas. En la naturaleza, el tipo 3 de cobre enzimas tirosinasa y catecol oxidasa  contienen dinucleares sitios activos de cobre similares y son responsables de lahidroxilación de monofenoles (actividad monofenolasa) y / u oxidación de catecoles a los -quinonas (actividad catecolasa). La coordinación de la catecol a los centros metálicos se ha sugerido para complacer a los electrones de reacción de transferencia de resultados què intramoleculares en la liberación de la -quinona y la reducción de los centros de cobre a la dicobre (I) del Estado. Esto podríaentonces reaccionar con O 2 para restaurar la forma activa de la enzima . Aquí se presenta la síntesis y caracterización de la nueva dicobre (II) complejo [Cu 2 (H 2 bbppnol) ( m -OAc) ( m -ClO 4 )] ClO 4 · H 2 O · EtOAc ( 1 ) El empleo de la O N dinucleating donante ligando N , N ' -2-hidroxi-bencil- N , N ' -2-piridilmetil-2-hidroxi-propano-1 ,3-diamina (H 3 bbppnol). (Roth, 1994),(Vasuedevan, 2011).El ligando contiene un grupo alcoxi que sirve a la de un puente endógena, la celebración de los centros de cobre de aproximadamente 3,4 Å aparte y, posiblemente, para facilitar la unión de la catecolato Durante la reacción de transferencia de electrones. Además, el ligando ocupa sólo cuatro posiciones en la esfera de coordinación de cada centro metálico resultante en dos posiciones libres parala coordinación de los grupos de puente exógenos, moléculas de disolvente o sustrato. Con el fin de investigar la capacidad de este complejo para catalizar la oxidación de catecol a la quinona-(actividad catecolasa) se empleó 3,5-di-terc -butilcatecol (3,5-D T AC). Debido al gran interés en las investigaciones de actividad catecolasa, muchos complejos de cobre han sido probados con respecto a...