filamentos de actina

Actina.
Ésta es una proteína globular con un peso molecular de 42 700 daltones, es decir, que tiene aproximadamente 427 aminoácidos formando una cadena lineal o polipéptido. Su nombre deriva del griego y significa rayo. Es una proteína acídica, pues contiene un elevado porcentaje de aminoácidos ácidos y una carga eléctrica negativa. Tiene una molécula de Ca2+ asociada que utiliza laconformación globular y una molécula de ATP, cuyo fosfato terminal se hidroliza cuando varias moléculas se asocian y polimerizan para formar la actina filamentosa. Al enredarse dos de estos filamentos se forma un microfilamento de actina que; se ve al microscopio electrónico como una fibrilla de 7- 9nm en el citoplasma de las células (Figura II.9). 




Figura II.9. Estructura de un monómero de actinacon sus sitios de unión a Ca2+ y ATP (A) y de un polímero o microfilamento de actina (B) formado de muchos monómeros ensamblados en una doble espiral. 
Hay varias formas de la actina en los diferentes tipos de células de un organismo y en ocasiones dentro de una misma célula. Las diferencias se deben principalmente a sustituciones de uno o varios aminoácidos que no alteran las propiedadesfuncionales de la proteína. Así tenemos que la actina alfa es característica del músculo esquelético, mientras que las formas beta y gamma existen en músculo liso y estriado y en células no musculares. Esto significa que en un mismo organismo pueden existir diferentes isoformas de la actina, lo que llevó a considerar que debe haber genes diferentes para codificar a las diferentes actinas. Se ha encontradoque ciertamente existen en una célula varias copias de los genes de la actina, algunas de las cuales se expresan solamente en un tipo celular, por lo que ciertas células sólo fabrican una isoforma de esta proteína —como sería el caso del músculo esquelético—, aunque tienen la información para hacerlas todas. Algunas veces, como en el actinomiceto Dictyostelium discoideum, se expresa una solaforma de la actina, aunque hay 17 copias del gen de ésta.
Una gran variedad de proteínas se asocia a la actina y gobierna de diferentes formas la configuración y función de la proteína y de los microfilamentos. Algunas de estas proteínas regulan, por ejemplo, la viscosidad de la actina purificada formando puentes entre los filamentos, otras forman haces de éstos, provocando rigidez en filamentos enparalelo, algunas forman conexiones a distancia entre las fibras aisladas, y otras mas se unen a filamentos aislados y regulan su polimerización rompiendo el filamento o estabilizándolo. Entre estas proteínas asociadas a la actina se puede citar a la gelsolina, la tropomiosina, la severina, la fimbrina, la vellosina, etc. y, desde luego, la miosina, que junto con la actina puede convertir laenergía química del ATP en movimiento contráctil en muchos tipos de células. Hace tiempo se pensaba que la actina y la miosina eran proteínas exclusivas de las células musculares. Ahora se sabe que también son proteínas estructurales en las células no musculares.
Miosina. Es una proteína de gran tamaño. Su nombre se deriva de la voz músculo ya que es en los tejidos musculares donde se encuentra en granabundancia. La etimología de músculo proviene del griego mus (ratón), al parecer porque los médicos hipocráticos encontraron una analogía entre estos roedores y las masas de carne que parecen deslizarse rápidamente por debajo de la piel. La miosina existe en varias formas. La miosina I tiene una cadena de aminoácidos llamada pesada, porque está formada por 1 200 a 1 400 aminoácidos y una o doscadenas ligeras con 130 a 150 aminoácidos. Este tipo de miosinas se encuentra en células no musculares. La miosina II forma los filamentos gruesos en los sarcómeros de los músculos y también se encuentra en células no musculares que requieren la contracción de las estructuras formadas por la actina, como puede ser el anillo de constricción en una célula en división (Figura II.10). Está formada...