Función hemoglobina

Hemoglobina y la mioglobia son las dos hoemoproteinas mas abundantes en el ser humano donde su grupo hemo irve para unir reversiblemente el oxigeno.
la hemoglobina se encuentra exclusivamente en loseritrocitos, donde su funcion principal es transpportar oxigeno (O2) desde los pulmones a los capilares de los tejidos.
La hemoglobina A, la hemoglobina principal en los adultos esta compuesta de 4cadenas polipeptidicas , esta puede transportar H+ y CO2 desde los tejidos hacia los pulmones. Puede llevar 4 molectulas de O2 (una en cada una de sus 4 grupos hemo) desde los pulmones a las celulasdel organismo. [figura 3-3]pag 27
Las interraciones mas debiles entre los dimeros moviles (alfa beta 1) y (alfa beta 2) hacen que estos ocupen diferentes posiciones relativas en la desoxihemoblobina yla oxihemoglobina.
La union de O2 al hierro hemo empuja el hierro al plano del grupo hemo. Dado que el hierro esta unido a la histidina proximal (F8) se produce un movimiento de las cadenas globinaque altera la superficie del contacto entre los dimeros alfa beta.
Las interacciones mas debiles entre estos dimeros moviles hacen que los dimeros ocupen diferentes posiciones relativas en ladesoxihemoblobina y en la oxihemoglobina [figura 3-4]
Forma T: la forma desoxi de la hemoglobina es la denominada forma T (tensa). En esta forma los dos dimeros de alfa beta interracion a traves de una redde enlaces ionicos y puentes de hidrógeno que restringen el movimiento de las cadenas polipeptidicas. Esta forma de la hemoglobina es de baja afinidad por el oxígeno.
Forma R: la unión del oxígeno ala hemoglobina provoca la ruptura de algunos enlaces ionicos y los puentes de hidrógeno entre los dimeros alfa beta. Esto induce una estructura denominada forma R (relajada) en la cual las cadenaspolipeptidicas tienen más libertad de movimiento. La forma R es la forma de la hemoglobina de gran afinidad por el oxígeno.
Efecto hemo-hemo: Las subunidades cooperan en la unión del oxígeno, esto...