grupo hemo y vitaminas

BIOQUIMICA DE LA SANGRE
PROTEINAS PLASMATICAS Las proteínas existentes en el plasma reciben el nombre de proteínas plasmáticas. Deben cumplir los siguientes requisitos: Ser secretada activamente a la sangre. No derivar de lesiones o alteraciones de tejidos o células. Ejercer su función fundamental en el sistema vascular. Presentar mayor concentración en el plasma que en cualquier otro lugar.FUNCIONES DE LA PROTEINAS Mantenimiento de la presión oncótica de la sangre. Participación en el equilibrio electrolítico. Participación en el mantenimiento de equilibrio acido-base sanguíneo. Intervención en el proceso nutritivo, como fuente de alimentación aminoacidica para tejidos. Transporte de ligandos, como fármacos, iones, ácidos grasos, etc. Participación en los mecanismos de defensa.GRUPOS DE PROTEINA Albúmina: bilirrubina Alfa 1 -globulinas: Alfa 1 -glicoproteina acida Alfa 2 -globulinas: ceruloplasmina. Beta 2 -globulinas: proteína C reactiva Gama- globulinas: inmunoglobulinas Fibrinogeno.
ALTERACIONES PATOLOGICAS Hipoproteinemia: disminución de todas las fracciones proteicas. Hipoalbuminemia: disminución de la concentración de albúmina. Originada por cirrosis hepática,síndrome nefrótico, déficit alimentarios. La haptoglobina es una proteína de fase aguda que aumenta en las infecciones, inflamaciones agudas, necrosis tumorales y disminuye en la hemólisis intravascular. La ceruloplasmina se encuentra anormalmente baja en la enfermedad de Wilson ( acumulación de cobre en el hígado). La transferrina aumenta en las anemias por falta de hierro.
HEMOGLOBINA La hemoglobinaes una proteína que pertenece al grupo de la hemoproteinas y que, por tanto esta constituido por un grupo prostético, el hemo, y un componente proteico o apoproteina, la globina. El grupo hemo contiene hierro y un anillo de porfirina, es un tetrapirrol cíclico, el tetrapirrol esta compuesto por 4 cadenas de pirrol enlazadas a un anillo, en el centro de este anillo se encuentra el átomo de hierro.Se encuentra principalmente unido a cadenas polipeptídicas de la hemoglobina en los eritrocitos. Su función principal es la de almacenar y transportar oxígeno molecular de los pulmones hacia los tejidos y dióxido de carbono desde los tejidos periféricos hacia los pulmones. Los grupos hemo son los responsables del color rojo de la sangre.



ESTRUCTURA DEL GRUPO HEMO
HEMOGLOBINA El átomo dehierro puede encontrarse en estado de oxidación II en el que puede unir oxigeno, recibiendo la hemoglobina entonces el nombre de ferrohematoglobina. Si el átomo se encuentra en forma ferrica (III), la hemoglobina recibe el nombre de ferrihemoglobina o metahemoglobina y no puede unir oxigeno.
COOPERATIVIDAD EN LA UNION DE OXIGENO La Hemoglobina es una proteína alosterica de la que cada moléculapuede unir cuatro moléculas de oxigeno. La unión de la primera de las moléculas de oxigeno facilita la unión de las siguientes a la misma molécula de hemoglobina. En ello consiste el fenómeno conocido como cooperatividad.
HEMOGLOBINA La hemoglobina ligada con el oxigeno ligado recibe el nombre de oxihemoglobina. Esta unión de oxigeno es reversible; depende de la concentración o presión parcial deoxigeno. A mayor presión parcial, mayor será el grado de saturación por oxigeno. Cuando la presión disminuye el oxigeno se libera. La liberación del mismo también presenta cooperatividad; es decir, la liberación de una de las moléculas de oxigeno facilita la liberación del resto de las moléculas. La unión y liberación cooperativa de oxigeno hacen de la hemoglobina un transportador de oxigeno bastanteeficaz.
FACTORES QUE AFECTAN LA LIBERACION DE OXIGENO Presencia del metabolito 2,3 – bifosfoglicerato (BPG). El efecto Bohr: el aumento de la acidez produce un incremento en la liberación de oxigeno. O 2 H + + HCO 3 - H 2 CO 3 CO 2 +H 2 O H + ALVEOLOS H+ Hb - HHb HbO 2 - HbO 2 H La temperatura: un aumento de temperatura implica un aumento en la liberación de oxigeno. El monóxido de carbono...