Catabolismo del grupo hemo

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Catabolismo del grupo hemo.
Sabemos que las porfirínas son estructuras cíclicas que actúan como grupo prostético gran variedad de hemoproteínas: hemoglobina, mioglobina, citocromos, etc. Así intervienen en procesos fundamentales en los seres vivos.
El grupo hemo de la hemoglobina, es el compuesto porfirínico más abundante de los vertebrados, y su catálisis da como resultado la degradación dela hemoglobina y el grupo hemo.
En el ser humano los eritrocitos no pueden renovarse porque carecen de núcleo, por lo que duran una vida promedio de 120 días circulando, luego se autodestruyen a su paso por el bazo o hígado. Aproximadamente se destruyen unos 2x108 eritrocitos por hora, lo que da en una persona de 70kg en promedio, un recambio de 6gr de hemoglobina por hora.
Cuando se destruye lahemoglobina, las cadenas de globina se desnaturalizan liberando el hemo al citoplasma. La globina se degrada a sus aminoácidos constituyentes y reutilizan para la síntesis de nuevas proteínas (pasan a formar parte del pool de reserva).
El grupo hemo sufre una oxidación donde sus productos son la bilirrubina y monóxido de carbono, y el hierro hémico que es liberado en este proceso se dirige a lareserva de dicho metal para su reutilización. Todo este proceso ocurre principalmente en las fracciones microsómicas de las células (células de Kupffer y macrófagos) reticuloendoteliales ubicadas en el hígado, el bazo y la medula ósea.

Proceso..
Este proceso es catalizado por el complejo hemo-oxigenasa microsomal. Este está formada por la enzima hemo-oxigenasa que requiere oxigeno y usa comocofactor al NADPH, y para obtener este NADPH actúa conjuntamente con la enzima NADPH-citocromo P450 reductasa, que es la que la ayuda a obtener los equivalentes de reducción. Y así es que está formado este complejo enzimático.
Las hemoproteínas (en este caso la hemoglobina) es captada por las células del sistema reticuloendotelial de todo el organismo, en donde enzimas proteolíticas desprendenel grupo hemo de la globina (esta forma aminoácidos).
El grupo hemo sufre una oxidación donde pasa de su forma ferrosa, a su forma férrica, denominada Hemina. Ésta llega al complejo enzimático formando con él una hemoproteína.
La hemina se reduce a hemo por acción de una NADPH. Luego actúa otro cofactor NADH y se añade O2. Este oxigeno es dividido por el NADPH, uno es liberado en forma de aguay el otro ataca al puente alfa-metenilo entre los pirroles I y II de la porfirína.
En este punto, el ion ferroso vuelve a ser oxidado y pasa a su forma férrica. Al añadirse otra molécula de oxigeno, se rompe el anillo y se libera el ion férrico (que pasa a ser parte de la reserva del metal), se produce monóxido de carbono. Como resultante de la fragmentación del anillo tetrapirrolico se forma unacadena de 4 núcleos pirrólicos, denominada Biliverdina IX-alfa.
La enzima Hemo-oxigenasa, es inducible por su sustrato (hemo). Y cataliza únicamente la rotura del enlace meteno alfa, que une los dos residuos pirrólicos que contienen los sustituyentes viniles. El carbono proveniente del enlace meteno alfa, se convierte a CO de forma cuantitativa, y es la única fuente de CO endógena en elorganismo, una parte de este se libera al tracto respiratorio. La medida del CO en el aliento proporciona un índice de la cantidad de Hemo que degrada un individuo.
Parte de la biliverdina es llevada al almacenamiento en la medula ósea para reformar eritrocitos, la parte resultante es reducida a bilirrubina por acción de la enzima biliverdina reductasa, que utilizando un NADPH reduce el puente demetileno entre los pirroles III y IV a un grupo metileno, formando Bilirrubina IX-alfa.
Metabolismo de la bilirrubina.
La síntesis de bilirrubina en el ser humano es aproximadamente de 250 -300mg/dl al dia, un 80% deriva de la hemoglobina y un 20% deriva de la eritropoyesis inefectiva en el higado y medula osea, por las enzimas microsómicas.
Es importante que la bilirrubina sea metabolizada y...
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