hemoglobina

Introducción
Este trabajo tiene como objetivo el estudio de la síntesis y degradación de la molécula de hemoglobina, componente principal de los glóbulos los rojos, que junto a los leucocitos y el plasma conforman la sangre.
El desarrollo de este seminario, se realizará en partes, comenzando por su definición, estructura con sus diferentes tipos de Hb, la síntesis, su función principal comoes el transporte de O2 y CO2 y finalmente su degradación.
La Hemoglobina es una proteína globular responsable del transporte de oxigeno del aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos, y de CO2 y protones de los tejidos periféricos hacia los pulmones para ser excretados. Los valores normales en sangre son de: 13-18 g/dl en el hombre, y de 12-16 g/dl en la mujer. Su peso molecular es de68.000 y su forma es elíptica. Está formado por un grupo proteico o globina (cadenas polipeptídicas) y un grupo prostético (hem o hemo), al cual debe su intenso color rojo.
Estructura
La Hb es una proteína con estructura cuaternaria, es decir, está constituida por cuatro cadenas polipeptídicas: dos cadenas de 141 aminoácidos cada una (α y ζ) y otras dos cadenas de 146 aminoácidos (β, δ, γ o ξ),según el tipo de Hb. A pesar de las diferencias es las secuencias de estas cadenas, todas ellas poseen una conformación muy semejante.
En el hombre adulto normal se encuentran dos tipos de Hemoglobina:
1. Hemoglobina A1 (HbA1): formada por dos subunidades α y dos β. Es la más abundante, pues representa más del 95% del total de Hb en los glóbulos rojos.
2. Hemoglobina A2 (HbA2): constituida pordos cadenas α y dos δ. Está presente en una proporción que no alcanza al 3% del total.
La sangre del recién nacido contiene otro tipo de Hemoglobina, llamada Fetal o F (HbF), integrada por dos cadenas α y dos γ. La HbF es la más predominante en el feto durante los últimos 6 meses de vida intrauterina. A partir del nacimiento se produce una reducción sostenida de HbF hasta su desaparición total, queocurre al alcanzar la distribución de HbA1 y HbA2, propia del adulto.
Durante la época más temprana de la vida intrauterina (entre el primer y tercer mes) se encuentran otros tipos de Hemoglobinas, llamadas embrionarias:
1. Hemoglobina Gower 1: compuesta por dos subunidades ζ y dos ξ. Las cadenas ζ son más tarde reemplazadas por las α y se forma Hb Gower2
2. Hemoglobina Gower2
3. HemoglobinaPortland: es un tetrámetro ζ2 γ2
Las cuatro cadenas polipeptídicas de la Hb contienen cada una un grupo prostético, el Hemo, un tetrapirrol cíclico, que le proporciona el color rojo a la sangre. Un grupo prostético es una porción no polipeptídica que forma parte de una proteína en su estado funcional.
Síntesis
Las síntesis de las cadenas polipeptídicas de la hemoglobina se encuentra gobernadapor diferentes genes estructurales. Se cree en la actualidad entre 7 y 10. Parece haber de 2 a 4 genes reguladores en la cadena α; la cadena γ estaría gobernada por un mínimo de 2 genes diferentes; por último las cadenas β, δ, ξ y ζ dependerían cada una de ellas de un gen distinto.
Mientras los genes de las cadenas β, gamma y δ parecen muy relacionados entre sí, cromosómica y funcionalmente, losreguladores de las cadenas α ocupan un lugar distinto y producen cadenas polipeptídicas independientemente del resto. En el adulto, todas las hemoglobinas poseen cadenas α, siendo las otras variables.
El grupo Hem se sintetiza en virtualmente todos los tejidos, pero su síntesis es más pronunciada en la médula ósea y el hígado, debido a la necesidad de incorporarlo en la Hb y los citocromos(sustancias que actúan como transportadoras de electrones, catalasa, peroxidasa y otras enzimas), respectivamente. Es una molécula plana que consta de un hierro ferroso y un anillo tetrapirrólico, la protoporfirina III o IX.
La porción HEM de la hemglobina se sintetiza principalmente a partir de acetato y glicina. El acetato se transforma durante el ciclo de KREBS en succinil-CoA y a continuación 2...