hemoglobina

Hemoglobina
hemoglobina, alfa 1
Identificadores
Símbolo
HBA1 (HUGO: 4823);
Identificadores externos
OMIM: 141800GeneCards: Gen HBA1
Locus
Cr. 16 p13.3
[mostrar]Ontología Génica

Ortología
Especies
Humano
Ratón

Entrez
3039
n/a

UniProt
P69905
n/a

RefSeq (mRNA)
NM_000558
n/a


hemoglobina, alfa 2
Identificadores
Símbolo
HBA2 (HUGO: 4824);
Identificadores externosOMIM: 141850GeneCards: Gen HBA2
Locus
Cr. 16 p13.3
[mostrar]Ontología Génica

Ortología
Especies
Humano
Ratón

Entrez
3040
n/a

UniProt
P69905
n/a

RefSeq (mRNA)
NM_000517
n/a


hemoglobina, beta
Identificadores
Símbolo
HBB (HUGO: 4827);
Identificadores externos
OMIM: 141900GeneCards: Gen HBB
Locus
Cr. 11 p15.5
[mostrar]Ontología Génica

Ortología
EspeciesHumano
Ratón

Entrez
3043
n/a

UniProt
P68871
n/a

RefSeq (mRNA)
NM_000518
n/a


Hemoglobina.

Grupo hemo.
La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre, de masa molecular de 64.000 g/mol (64 kDa), de color rojo característico, que transporta el oxígenodesde los órganos respiratorios hasta los tejidos, el dióxido de carbono desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan ytambién participa en la regulación de pH de la sangre, en vertebrados y algunos invertebrados.
La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria, que consta de cuatro subunidades. Esta proteína hace parte de la familia de las hemoproteínas, ya que posee un grupo hemo.
Índice
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1 Estructura
2 Oxihemoglobina
3 Efectores alostericos: 2,3- Bisfosfoglicerato
4 Efecto Bohr5 Importancia Biomédica
6 Tipos de hemoglobina
7 Valores de referencia
8 Véase también
9 Referencias
10 Bibliografía
Estructura[editar]
La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unir de forma reversible una molécula de oxígeno. El grupo hemo está formado por:
1. Unión del succinil-CoA (formado en ciclo deKrebs o ciclo del ácido cítrico) al aminoácido glicina formando un grupo pirrol.
2. Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX.
3. La protoporfirina IX se une a un ion ferroso (Fe2+) formando el grupo hemo.
La hemoglobina es una proteína tetrámera, que consiste de cuatro cadenas polipeptídicas con estructuras primarias diferentes. La hemoglobina presente en los adultos (HbA)tiene dos cadenas α y dos cadenas β. La cadena α consiste de 141 aminoácidos y una secuencia específica, mientras que la cadena β consiste de 146 aminoácidos con una estructura primaria diferente. Estas cadenas son codificadas por genes diferentes y tienen estructuras primarias diferentes. En el caso de las cadenas δ y γ de otros tipos de hemoglobina humana, como la hemoglobina fetal (HbF) es muysimilar a la cadena β. La estructura tetrámera de los tipos comunes de hemoglobina humana son las siguientes: HbA1 tiene α2β2, HbF tiene α2γ2 y HbA2 (tipo menos común en los adultos) tiene α2δ2.
Las cadenas α y β de la hemoglobina tienen un 75 % de hélices alfa como estructura secundaria, con 7 y 8 segmentos respectivamente. Cada cadena polipeptídica de la hemoglobina está unida a un grupo hemo paraformar una subunidad. Las cuatro subunidades de la hemoglobina en su estructura cuaternaria forman un tetraedro. Y sus subunidades se unen entre ellas por puentes de sal, que estabilizan su estructura.
El grupo hemo está localizado en un hoyuelo entre dos hélices de la cadena de la globina y a su vez está protegido por un residuo de valina. Los grupos vinilo no polares del grupo hemo seencuentran en el interior hidrofóbico del hoyuelo, mientras que los grupos profirina polares cargados se encuentran orientados hacia la superficie hidrofílica de la subunidad.
También se encuentran residuos de histidina de las cadenas polipeptídicas, que se enlazan al átomo de hierro y se designan como histidinas proximales, ya que están presentes cerca al grupo hemo. Mientras que la histidina distal...