Inhibición enzimática

BIOQUIMICA EXPERIMENTAL. Equipo 5
Factores que modifican la actividad de las enzimas: Efecto de la concentración de sustrato y de un inhibidor.

Resumen.
La velocidad de una reacción enzimática depende de la concentración de sustrato. Además, la presencia de los productos finales puede hacer que la reacción sea más lenta, o incluso invertir su sentido, dicho de otra manera puedenser inhibida por su propio producto. En este informe se evaluó la actividad enzimática de la enzima LDH con diferentes concentraciones de sustrato (pirubato) encontrando que al ir disminuyendo la cantidad de sustrato la actividad de la enzima disminuía también, a su vez se comprobó que el oxanato es un inhibidor competitivo de dicha enzima.
Introducción.
Dentro de las células biológicas ocurrenmuchas reacciones químicas que, sin la presencia de las enzimas, ocurrirían a una velocidad demasiado lenta para ser biológicamente relevantes.  La enzimas son grandes proteínas globulares que catalizan (aceleran) reacciones químicas y son esenciales para las funciones celulares. Las enzimas son muy específicas para las reacciones que catalizan y los químicos (sustratos) que utilizan. Los sustratosse acomodan en su enzima de manera análoga a la que una llave calza en un cerradura. Muchas enzimas están compuestas de varias proteínas que actúan juntas como una unidad. La mayor parte de una enzima tiene funciones regulatorias o estructurales. La reacción catalizada tiene lugar en una pequeña parte de la enzima llamada sitio activo, el cual es formado por aproximadamante 2 - 20 aminoácidos.
Elsustrato (X) necesita una gran cantidad de energía (Ea X→Y) para alcanzar el estado intermediario, el cual reacciona para formar el producto final (Y). Las enzimas disminuyen la barrera de la energía de activación de tal manera que X pueden alcanzar más fácilmente el estado intermediario, reduciendo la cantidad de energía necesaria para superar la barrera de activación. Como resultado lavelocidad de la reacción se incrementa al aumentar las probabilidades de que ocurra la reacción.
La velocidad máxima de una reacción enzimática se determina incrementando la concentración de su sustrato hasta que la tasa de formación de producto sea constante (Fig. 3). Esta se denomina la velocidad máxima (Vmax) de una enzima. En este estado, todos los sitios activos de todas las moléculas se encuentransaturados con sustrato. Esto fue propuesto por Leonor Michaelis y Maud Menten en 1913. En la figura 1 se ve un modelo de una reacción enzimática de sustrato único que responde a la cinética de Michaelis-Menten. A bajas concentraciones de [S] la enzima existe tanto en forma libre, E, como unida a S, ES. La tasa de reacción depende de la concentración de [ES] y de la la tasa k2, formalmente:  .Cuando la concentración de S es muy alta la enzima se encuentra saturada, todas las moléculas se encuentran formando parte del complejo ES, entonces la velocidad de reacción es insensible a los cambio en [S] y depende solo de k2. Formalmente: . Esta velocidad de reacción es máxima y se llama Vmax. A k2 se le llama constante de catálisis o Kcat.
Existen varios factores que influencian la velocidadde reacción, la actividad catalítica y la especificidad de una enzima.  Al adicionar más cantidad de enzima a una reacción, la velocidad de la misma se incrementa, es por ello que las células producen más proteína de una determinada enzima cuando es necesario incrementar la producción de un cierto metabolito. 
La actividad de muchas enzimas puede ser inhibida por pequeñas moléculas específicas oiones. La inhibición de las enzimas es utilizada por la célula para controlar la actividad metabólica. 
Los inhibidores pueden actuar de manera reversible o irreversible. Un inhibidor irreversible se une fuertemente a la enzima de tal forma que el tiempo de disociación es muy largo, esto puede ocurrir tanto por uniones covalentes como no covalentes. Por otra lado los inhibidores reversibles se...