Inhibición enzimática

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Inhibición enzimática

La actividad de las enzimas puede inhibirse. Las moléculas que reducen la actividad de una enzima, denominadas inhibidores, incluyen muchos fármacos, antibióticos, conservantes alimentarios y venenos. Las investigaciones de la inhibición enzimática y de los inhibidores llevada a cabo por los químicos son importantes por varías razones:
1.   la razón más importante, enlos seres vivos la inhibición enzimática es un medio importante para regular las rutas metabólicas.
2.   numerosos tratamientos clínicos se fundamentan en la inhibición enzimática.
3.   El proceso de inhibición enzimática es útil para comprender los mecanismos de acción tóxica y farmacológica de algunos compuestos.
La inhibición enzimática puede producirse cuando un compuesto compite con elsustrato por el activo de la enzima libre, se une al complejo ES en un lugar separado del lugar activo, o se une a la enzima libre en un lugar separado del lugar activo. Se describen tres clases de inhibidores enzimáticos:
a.      Competitiva:
Los inhibidores competitivos se unen de forma reversible a la enzima libre, y no al complejo ES, para formar un complejo enzima – inhibidor (EI).
Confrecuencia, el sustrato y el inhibidor compiten por el mismo lugar en la enzima. La concentración del complejo EI depende de la concentración del inhibidor libre y de la constante de disociación KI.
Debido a que el complejo EI se disocia fácilmente, la enzima está disponible de nuevo para unir al estrato. La actividad de la enzima disminuye debido a que no se produce una reacción productivadurante el tiempo limitado que existe el complejo EI. El efecto de un inhibidor competitivo sobre la actividad puede invertirse aumentando la concentración de sustrato. A (S) elevadas, todos los lugares activados están llenos de sustrato y la velocidad de reacción alcanza el valor que se observa sin un inhibidor.
Las sustancias que se comportan como inhibidores competitivos, es decir, que reducen laafinidad aparente de una enzima por el sustrato, suelen tener una estructura semejante a la del sustrato. Entre estas moléculas hay productos de reacción o análogos que no se metabolizan, o derivados del sustrato. La succinato deshidogenasa, una enzima del ciclo del ácido cítrico de Krebs, catalizan una reacción redox que convierten el succinato en fumarato.
b.     No Competitiva:
En algunosreacciones catalizadas por enzimas el inhibidor puede unirse tanto a la enzima como al complejo enzima – sustrato:
En estas circunstancias, que se denominan inhibición no competitiva, el inhibidor se une a un lugar diferente del lugar activo. La unión del inhibidor ocasiona la modificación de la conformación de la enzima que impide la formación del producto. Normalmente, los inhibidores nocompetitivos no afectan a la unión del sustrato y se parecen poco o nada a éste. Como con los inhibidores acompetitivos, la inhibición no competitiva sólo se invierte parcialmente aumentando la concentración de sustrato. La inhibición no competitiva normalmente implica dos o más sustratos. Las características de la inhibición que se observan pueden depender en parte de factores como el orden en el que seunen los diferentes sustratos. Además, para la unión de los inhibidores no competitivos existen dos determinaciones de KI.
Dependiendo del inhibidor que se considere, los valores de estas constantes de disociación pueden ser o no equivalentes. Existen dos formas de inhibición no competitiva: pura y mixta. En la inhibición no competitiva pura, que es un fenómeno poco frecuente, ambos valores deKI son equivalentes. La inhibición no competitiva mixta es de forma característica más complicada debido a que los valores de KI son diferentes.
c.      Acompetitivos:
En la inhibición acompetitiva, el inhibidor sólo se une al complejo enzima – sustrato, y no a la enzima libre.
La adicción de más sustrato a la reacción da lugar a un aumento de la velocidad de reacción, pero no hasta el...
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