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Páginas: 9 (2232 palabras)
Publicado: 30 de septiembre de 2012
METABOLISMO DE NITROGENO
METABOLISMO DE NITROGENO EN PLANTAS
Material elaborado por: P. Díaz, O. Borsani, S. Signorelli y J. Monza.
Las transaminasas transfieren grupos aminos • Las reacciones de transaminación catalizadas por transaminasas son centrales en el metabolismo aminoacídico porque a través de ellas se sintetizan y se degradan los aminoácidos. Es decir, estas enzimas que catalizanla transferencia del grupo amino del carbono α de un aminoácido al carbono α de un cetoácido, permiten sintetizar aminoácidos a partir de cetoácidos y viceversa (figura 1). Las transaminasas poseen un grupo prostético unido a su sitio activo; el fosfato de piridoxal (PAL), que proviene de la vitamina B6. En una reacción de transaminación (figura 1A) el aminoácido (AA1) cede su grupo amino al PALque se transforma en fosfato de piridoxamina (PAM). Como consecuencia, se produce un cetoácido (CA1) que se libera y el PAM cede el grupo amino al cetoácido sustrato (CA2), que se transforma así en el correspondiente aminoácido (AA2) y se regenera el PAL (figura 1A). La reversibilidad de las reacciones de transaminación permite ajustes de acuerdo a la demanda de aminoácidos, aunque algunastransaminasas tienden a actuar principalmente en una dirección.
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Figura 1. En A reacción general de transaminación que muestra como un aminoácido (AA1) se transforma en un cetoácido (CA1) y como el cetoácido (CA2) se transforma en un aminoácido (AA2). En este proceso se requiere de un cofactor el PAL/PAM que funciona como aceptor o donador del grupo amino. En B se representa un ejemploconcreto de transaminación glutamato - piruvato.
Los aminoácidos pueden perder el grupo amino por desaminación oxidativa La desaminación oxidativa es un proceso común a todos los aminoácidos que consiste en la pérdida de un grupo amino. • Un ejemplo es el glutamato que es desaminado oxidativamente en la mitocondria de mamíferos por la enzima glutamato deshidrogenasa (GDH) que utiliza NAD comocofactor.
Glutamato + NAD + H2O
GDH
α cetoglutarato + NH4+ + NADH.H+
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METABOLISMO DE NITROGENO
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En animales ureotélicos el amonio liberado por esta reacción forma carbamil fosfato y se elimina en forma de urea (figura 7). En las plantas, en hojas en senescencia las proteínas son degradadas y los aminoácidos resultantes se transaminan para dar glutamato, que a su vez se desaminapor acción de la GDH. El NH4+ resultante es asimilado por la GS e incorporado a compuestos que transportan nitrógeno, como la asparragina, arginina o ureidos (figura 4), que son aprovechados en otras partes de la planta.
Fuentes de nitrógeno de las plantas El nitrógeno forma parte de los aminoácidos, proteínas, ácidos nucleicos, coenzimas, fosfolípidos y clorofilas, entre otras moléculas y esuno de los principales factores que limitan el crecimiento de las plantas. • • Las fuentes de nitrógeno utilizadas por las plantas son el NH4+ y el NO3-, este último la forma de nitrógeno combinado más abundante en los suelos. Las raíces de las plantas absorben NO3- y NH4+ del suelo (figura 2). Las leguminosas nodulandas por bacterias colectivamente llamadas rizobios, pueden además usar el N2atmosférico dado que los rizobios son capaces de reducir el N2 a NH4+ (figura 2 y 5A). Este proceso es conocido como fijación biológica de nitrógeno (FBN). El NH4+, proveniente de la reducción del NO3- o de la FBN es asimilado, es decir, pasa a formar parte de moléculas orgánicas. La figura 2 resume los tres procesos involucrados en la utilización de diferentes fuentes de nitrógeno: absorción,reducción y asimilación.
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Figura 2. Esquema de las etapas que involucran el pasaje de NO3- y de N2 a una forma orgánica, la glutamina. NR, NiR y GS corresponden a las enzimas Nitrato Reductasa, Nitrito Reductasa y Glutamina Sintetasa respectivamente. El N2 es reducido por la nitrogenasa, proceso conocido como FBN.
Absorción • Las plantas absorben NO3- desde el suelo y son capaces de mantener...
METABOLISMO DE NITROGENO EN PLANTAS
Material elaborado por: P. Díaz, O. Borsani, S. Signorelli y J. Monza.
Las transaminasas transfieren grupos aminos • Las reacciones de transaminación catalizadas por transaminasas son centrales en el metabolismo aminoacídico porque a través de ellas se sintetizan y se degradan los aminoácidos. Es decir, estas enzimas que catalizanla transferencia del grupo amino del carbono α de un aminoácido al carbono α de un cetoácido, permiten sintetizar aminoácidos a partir de cetoácidos y viceversa (figura 1). Las transaminasas poseen un grupo prostético unido a su sitio activo; el fosfato de piridoxal (PAL), que proviene de la vitamina B6. En una reacción de transaminación (figura 1A) el aminoácido (AA1) cede su grupo amino al PALque se transforma en fosfato de piridoxamina (PAM). Como consecuencia, se produce un cetoácido (CA1) que se libera y el PAM cede el grupo amino al cetoácido sustrato (CA2), que se transforma así en el correspondiente aminoácido (AA2) y se regenera el PAL (figura 1A). La reversibilidad de las reacciones de transaminación permite ajustes de acuerdo a la demanda de aminoácidos, aunque algunastransaminasas tienden a actuar principalmente en una dirección.
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Figura 1. En A reacción general de transaminación que muestra como un aminoácido (AA1) se transforma en un cetoácido (CA1) y como el cetoácido (CA2) se transforma en un aminoácido (AA2). En este proceso se requiere de un cofactor el PAL/PAM que funciona como aceptor o donador del grupo amino. En B se representa un ejemploconcreto de transaminación glutamato - piruvato.
Los aminoácidos pueden perder el grupo amino por desaminación oxidativa La desaminación oxidativa es un proceso común a todos los aminoácidos que consiste en la pérdida de un grupo amino. • Un ejemplo es el glutamato que es desaminado oxidativamente en la mitocondria de mamíferos por la enzima glutamato deshidrogenasa (GDH) que utiliza NAD comocofactor.
Glutamato + NAD + H2O
GDH
α cetoglutarato + NH4+ + NADH.H+
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METABOLISMO DE NITROGENO
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En animales ureotélicos el amonio liberado por esta reacción forma carbamil fosfato y se elimina en forma de urea (figura 7). En las plantas, en hojas en senescencia las proteínas son degradadas y los aminoácidos resultantes se transaminan para dar glutamato, que a su vez se desaminapor acción de la GDH. El NH4+ resultante es asimilado por la GS e incorporado a compuestos que transportan nitrógeno, como la asparragina, arginina o ureidos (figura 4), que son aprovechados en otras partes de la planta.
Fuentes de nitrógeno de las plantas El nitrógeno forma parte de los aminoácidos, proteínas, ácidos nucleicos, coenzimas, fosfolípidos y clorofilas, entre otras moléculas y esuno de los principales factores que limitan el crecimiento de las plantas. • • Las fuentes de nitrógeno utilizadas por las plantas son el NH4+ y el NO3-, este último la forma de nitrógeno combinado más abundante en los suelos. Las raíces de las plantas absorben NO3- y NH4+ del suelo (figura 2). Las leguminosas nodulandas por bacterias colectivamente llamadas rizobios, pueden además usar el N2atmosférico dado que los rizobios son capaces de reducir el N2 a NH4+ (figura 2 y 5A). Este proceso es conocido como fijación biológica de nitrógeno (FBN). El NH4+, proveniente de la reducción del NO3- o de la FBN es asimilado, es decir, pasa a formar parte de moléculas orgánicas. La figura 2 resume los tres procesos involucrados en la utilización de diferentes fuentes de nitrógeno: absorción,reducción y asimilación.
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Figura 2. Esquema de las etapas que involucran el pasaje de NO3- y de N2 a una forma orgánica, la glutamina. NR, NiR y GS corresponden a las enzimas Nitrato Reductasa, Nitrito Reductasa y Glutamina Sintetasa respectivamente. El N2 es reducido por la nitrogenasa, proceso conocido como FBN.
Absorción • Las plantas absorben NO3- desde el suelo y son capaces de mantener...
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