Kelly Rodriguez
Jean Nava ek
Las proteínas de shock térmico o
Hsp70
Su función es la de chaperona
molecular, estabilizando proteínas en
estados de plegamiento parcial.
Undominio ATPasa en su N terminal. Une
ATP y lo hidroliza a ADP y fósforo inorgánico.
Dominio de unión al sustrato. Es capaz de
interactuar con cadenas peptídicas de otrasproteínas.
Un dominio C-terminal en alfa hélice. Un
dominio C-terminal en alfa hélice, que
interviene como tapa para el dominio de unión
al sustrato.
La proteína Calmodulina.
Lacalmodulina realiza un papel
muy importante en el
metabolismo energético pues,
ligada a la fosforilasa quinasa,
activa la glucólisis.
Está formada por una única cadenapolipeptidica y presenta un dominio
globular N-terminal y un dominio
globular C-terminal
Proteína GAPDH.
Es una enzima implicada en una
de las reacciones más
importantes de laglucólisis ruta
de Embden-Meyerhof.
Proteina (via inicial del
catabolismo)
Involucrada en la replicación de
ADN
La laminina.
La laminina es una glicoproteína que formaparte de la lámina basal asociada a otras
proteínas.
Su función sería la de anclar las células
epiteliales a la lámina densa pues tiene
sitios de unión para moléculas deintegrinas
Colágeno
Su función en este órgano es la
de darle sostén y capacidad de
filtrar diversas sustancias.
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esto lo puse porque eltrabajo era corto
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