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RECEPTORES DE SUPERFICIE CELULAR
Curiel Beltrán Jesús Aarón, Espinosa Arellano Luis Eduardo y Osio Guerrero Joaquín Manuel

Las señales intercelulares se dan
mediante los siguientes pasos: síntesis, liberación
de la molécula señal por la célula productora,
transporte de la molécula señal a la célula
objetivo, detección de la señal por proteína
receptora específica en la célula objetivo,cambio
en el metabolismo, función o desarrollo de la
célula inducidos por el complejo receptor-señal y
por último eliminación de la señal.
Las moléculas señal de acuerdo a su
naturaleza química son muy variables, pueden
ser péptidos, polipéptidos, glucopéptidos,
aminoácidos, derivados de
aminoácidos,
proteínas o de estructura esteroidea, entre
muchas otras, de acuerdo a esta naturalezaquímica y propiedades y características físicoquímicas pueden o no atravesar la membrana
celular, las moléculas hidrosolubles por ejemplo
no pueden atravesar la membrana por lo que las
células deben expresar receptores en la
superficie celular para poder recibir la señal de
los cuales mencionaremos a profundidad los
tipos y mecanismos de activación e inactivación;
Para las moléculasliposolubles que pueden
atravesar la membrana las células expresan
receptores que se encuentran dentro de ella.
Los receptores de la superficie celular o
de membrana citoplasmática se pueden clasificar
en cuatro tipos básicos:
1.- Receptores acoplados a proteínas G
2.- Receptores asociados a canales iónicos
3.- Receptores ligados a tirosin cinasa
4.- Receptores con actividad enzimáticaintrínseca

RECEPTORES ACOPLADOS A PROTEÍNAS G
Los receptores acoplados a proteínas G
(GPCRs) constituyen una gran familia de
receptores sobre la superficie celular, con mas de
mil miembros, aproximadamente el 2% (entre
800) de los genes presentes en el genoma de
mamíferos codifican para estos tipos de
receptores. Estos receptores celulares median
respuestas a su interacción con diversasmoléculas de señalización como lo son los
neurotransmisores, neuropéptidos, hormonas,
péptidos
vasoactivos,
aromatizantes,
saborizantes, glucoproteínas y otros mediadores
locales.
En contraste a la diversidad química de
sus ligandos la mayoría de los receptores de esta
clase tienen una estructura similar, esta consiste
en una cadena polipeptídica simple con siete
segmentos α-hélicetransmembranales que
tienen una estructura tridimensional común (TM
I-VII), estos dominios están unidos entre si por
asas polipeptídicas tres intracelulares (i1-i3), el
asa
larga
compuesta
básicamente
de
aminoácidos hidrofílicos entre las hélices 5 y 6
(asa i3) que es el sitio de interacción o
acoplamiento a proteína G, y tres asas
extracelulares
(e1-e3)
una
cuarta
asa
citoplasmática puedeformarse cuando el
segmento C- terminal se une a la membrana por
atracción lipídica a la cadena de aminoácidos
(palmitoilación)
, un segmento N-terminal
glucosilado extracelular, el segmento C-terminal
a nivel citoplasmático (ver Figura 1).

Segmento N-terminal

Segmento C-terminal
Figura 1. Estructura de los Receptores acoplados a proteínas G, ( Dominios transmembranales ( TM), asasinternas (i),
asas externas (e) y Segmentos terminales).

Estructura de los Receptores Acoplados a
Proteínas G
Los ligandos pequeños como lo es la
epinefrina tienen un sitio de unión al receptor a
nivel extracelular el cual suele ser el asa e3.
En el caso de ligandos proteicos largos
una porción de la N-terminal extracelular
participa en la unión del ligando, este dominio
extracelularN-terminal es altamente variable
entre los GPCRs, frecuentemente este segmento
puede estar glucosilado, y puede estar
conformado desde 4 hasta mas de 50 residuos de
aminoácidos.
Las asas extracelulares son de distinto
tamaño entre los GPCRs, de las cuales e1 tiene un
tamaño mas estable que oscila entre 3 y 18
aminoácidos, las otras dos asas (e2 y e3) tienen
mayor variabilidad en su tamaño,...