La Feria De Juan Jose Arreola
Páginas: 5 (1123 palabras)
Publicado: 12 de agosto de 2012
PROTEINAS
Características
Son polímeros de a.a. unidos por enlaces peptídicos que pueden romperse de manera no enzimática, al someter simultáneamente a elevadas temperaturas y condiciones de pH extremas.
Características
• a) b) c) d) e) f)
Son las moléculas más versátiles, pues actúan como: catalizadores soporte estructural protección para reconocimiento celular transportadoresmensajeros químicos, etc.
Síntesis y función de proteinas
www.profesorenlinea.cl
Formación del enlace peptídico
www.es.wikipedia.org
Una vez formado el enlace peptídico, los aminoácidos que lo forman se conocen como: residuos de a.a. La formación de enlaces peptídicos el altamente endergónica, esto significa que requieren energía para formarse
Péptidos
• • •
•
Dípeptido: Dosresiduos de a.a. unidos con un enlace peptídico Tripeptido: Tres residuos de a.a. unidos con dos enlaces peptídicos Oligopéptido: Varios residuos de a.a. unidos con enlaces peptídicos Polipéptidos: Más de 100 residuos de a.a. unidos mediante enlaces peptídicos
www.virtual.unal.edu.co
Aminoácidos
•
Los a.a. tienen un grupo amino y uno carboxilo. Se les dice α-amino porque el grupo aminoesta en el carbono vecino a o alfa respecto al carboxilo. El carbono α es un carbono quiral (4 radicales diferentes unidos a él)
•
www.definicionabc.com
Aminoácidos
Las formas comúnmente encontradas en la naturaleza son las L.
www.genomasur.com
Zwitterión
• a)
b)
Los aminoácidos: A pH bajo (ácido menor a 2) se encuentran en su mayoría en forma catiónica con carga neta+1 (carga positiva), y a pH alto (básico mayor a 9) tanto el ácido (grupo carboxilo) como la base (grupo amino) del aminoácido, están en sus formas conjugadas o aniónica (con carga negativa).
Zwitterión
Sin embargo, existe un pH específico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. Eneste estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.
Zwitterión
•
En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión (anfotéricos)
www.es.wikipedia.org
Aminoácidos
Existen 20 a.a. comúnmente en las proteínas. Algunos a.a. se consideran esenciales debido a que no pueden sintetizarse por elorganismo, y por lo tanto debe ser consumidos en los alimentos.
Clasificación de a.a.
De acuerdo con la naturaleza del ”R” podemos clasificar a los aminoácidos en: 1. polares 2. no polares
1. NEUTROS 2. ACIDOS 3. BASICOS
www.genomasur.com
Aminoacidos
•
Glicina es el más sencillo y por lo general se encuentra en los dobleces o pliegues de las proteínas. No presenta quiralidad oasimetria.
www.globedia.com
•
Prolina es un a.a. de 5 carbonos que por su estructura limita la rotación en torno al enlace peptidico lo que hace que la proteína se “enrosque” o se doble en donde haya prolina. Se le llama rompe hélices.
www.forest.ula.ve
Jerarquía o niveles de estructura de las proteínas
•
Por su complejidad, las proteínas exhiben una organización estructuraltridimensional. Existen 4 niveles de estructura en proteínas, cada uno estabilizado con diversos enlaces e interacciones proteicas.
Estos niveles son: 1. Estructura primaria 2. Estructura secundaria 3. Estructura terciaria 4. Estructura cuaternaria
•
www.quimicasbiologas-churniaz.blogspot.com
Jerarquía o niveles de estructura de las proteínas
1. Estructura primaria.- Es la secuencia lineal deresiduos de a.a. Esta secuencia está codificada genéticamente y determina función de la macromolécula
www.fqep5.galeon.com
Jerarquía o niveles de estructura de las proteínas
2. Estructura secundaria.- Es debida a interacciones entre los diversos aminoácidos de la cadena. Estas interacciones son puentes de hidrógeno entre el hidrógeno del amino de un aminoácido y el oxígeno del carboxilo de...
Características
Son polímeros de a.a. unidos por enlaces peptídicos que pueden romperse de manera no enzimática, al someter simultáneamente a elevadas temperaturas y condiciones de pH extremas.
Características
• a) b) c) d) e) f)
Son las moléculas más versátiles, pues actúan como: catalizadores soporte estructural protección para reconocimiento celular transportadoresmensajeros químicos, etc.
Síntesis y función de proteinas
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Formación del enlace peptídico
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Una vez formado el enlace peptídico, los aminoácidos que lo forman se conocen como: residuos de a.a. La formación de enlaces peptídicos el altamente endergónica, esto significa que requieren energía para formarse
Péptidos
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Dípeptido: Dosresiduos de a.a. unidos con un enlace peptídico Tripeptido: Tres residuos de a.a. unidos con dos enlaces peptídicos Oligopéptido: Varios residuos de a.a. unidos con enlaces peptídicos Polipéptidos: Más de 100 residuos de a.a. unidos mediante enlaces peptídicos
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Aminoácidos
•
Los a.a. tienen un grupo amino y uno carboxilo. Se les dice α-amino porque el grupo aminoesta en el carbono vecino a o alfa respecto al carboxilo. El carbono α es un carbono quiral (4 radicales diferentes unidos a él)
•
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Aminoácidos
Las formas comúnmente encontradas en la naturaleza son las L.
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Zwitterión
• a)
b)
Los aminoácidos: A pH bajo (ácido menor a 2) se encuentran en su mayoría en forma catiónica con carga neta+1 (carga positiva), y a pH alto (básico mayor a 9) tanto el ácido (grupo carboxilo) como la base (grupo amino) del aminoácido, están en sus formas conjugadas o aniónica (con carga negativa).
Zwitterión
Sin embargo, existe un pH específico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. Eneste estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.
Zwitterión
•
En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión (anfotéricos)
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Aminoácidos
Existen 20 a.a. comúnmente en las proteínas. Algunos a.a. se consideran esenciales debido a que no pueden sintetizarse por elorganismo, y por lo tanto debe ser consumidos en los alimentos.
Clasificación de a.a.
De acuerdo con la naturaleza del ”R” podemos clasificar a los aminoácidos en: 1. polares 2. no polares
1. NEUTROS 2. ACIDOS 3. BASICOS
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Aminoacidos
•
Glicina es el más sencillo y por lo general se encuentra en los dobleces o pliegues de las proteínas. No presenta quiralidad oasimetria.
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•
Prolina es un a.a. de 5 carbonos que por su estructura limita la rotación en torno al enlace peptidico lo que hace que la proteína se “enrosque” o se doble en donde haya prolina. Se le llama rompe hélices.
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Jerarquía o niveles de estructura de las proteínas
•
Por su complejidad, las proteínas exhiben una organización estructuraltridimensional. Existen 4 niveles de estructura en proteínas, cada uno estabilizado con diversos enlaces e interacciones proteicas.
Estos niveles son: 1. Estructura primaria 2. Estructura secundaria 3. Estructura terciaria 4. Estructura cuaternaria
•
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Jerarquía o niveles de estructura de las proteínas
1. Estructura primaria.- Es la secuencia lineal deresiduos de a.a. Esta secuencia está codificada genéticamente y determina función de la macromolécula
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Jerarquía o niveles de estructura de las proteínas
2. Estructura secundaria.- Es debida a interacciones entre los diversos aminoácidos de la cadena. Estas interacciones son puentes de hidrógeno entre el hidrógeno del amino de un aminoácido y el oxígeno del carboxilo de...
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