Laboratorio 4 Bioquimica

Páginas: 4 (872 palabras) Publicado: 10 de junio de 2015






I. INTRODUCCIÓN


La a-amilasa es una enzima proteica que se encuentra en la saliva humana y cataliza la degradación del almidón, que es un polisacárido de reserva vegetal. El almidón estáformado por dos tipos de moléculas: la amilasa y la amilopectina, ambos polisacaridos de glucosa. La amilosa se conforma por cadenas lineales de glucosas unidas por enlaces a- C1-C4, mientras que laamilopectina tiene, además de estos últimos enlaces, uniones C1 con C6, forman cadena ramificadas. La a-amilasa rompe uniones C1-C4, tanto en la amilasa como en la amilopectina, dejando dextrinas linealesy ramificadas (oligosacaridos) como productos.

























II. OBJETIVOS
Detectar los factores que desnaturalizan e inhiben la actividad de una enzima.

III. MARCO TEÓRICO
Practicadesnaturalización a pH ácido de la amilasa
Las enzimas tienen un pH óptimo de actuación. Cambios de pH desnaturalizan la proteína y, por tanto, inhiben la actividad enzimática. La amilasa es una de lasenzimas encargadas de la digestión del almidón, concretamente hidroliza enlaces 1-4 entre moléculas de α-glucosa. Es una enzima que se encuentra a lo largo de todo el tracto digestivo de los mamíferos, yque también la producen las glándulas salivares.
Práctica Desnaturalización de la catalasa por calor
Las enzimas tienen una temperatura óptima de actuación. La catalasa se encuentra en todos lostejidos vivos, donde descomponen el H2O2 en H2O y O2, que al ser gas, en solución acuosa se desprende en forma de burbujas. Por tanto, al añadir agua oxigenada a un tejido vivo, la detección dedesprendimiento de oxigeno gas, indicará actividad catalasa.
IV. MATERIALES Y METODO
Método:
La práctica se desarrolló de forma experimental siguiendo detalladamente los procedimientos que en la separatapreviamente se entregó a los alumnos. La práctica consto en realizar las reacciones y observar detalladamente los resultados para luego ser anotados para su posterior discusión supervisado por el docente...
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