Lactoglo

lactoglobulina
La lactoglobulina es la proteína más abundante en el lactosuero bovino, en el que alcanza concentraciones de 2 a 4 mg/ml, representando alrededor de la mitad de las proteínas del lactosuero. Está presente teambién en la leche de otras especies, como la yegua y la cerda, pero no se encuentra en la leche humana. Está formada por unasola cadena de 162 aminoácidos, con un peso molecular de unos 18.400. Su secuencia se conoce desde 1976.

Existen varias variantes genéticas, siendo las más comunes lal llamadas A y B, que difieren en dos aminoácidos. La variante A tiene una valina en la posición 118, y un aspártico en la posición 64, minetras que la variante B tiene, respectivamente, alanina y glicina.

Al pH de la leche,lalactoglobulina de los rumiantes (no así la de otras especies) se presenta en forma de dímeros con los monómeros unidos de forma no covalente. Estos dímeros se forman entre pH 7,5 y pH 5,2, el punto isoeléctrico de lalactoglobulina. Por encima de pH 7,5 y por debajo de pH 3,5, la lactoglobulina está en forma de monómeros, mientras que entre pH 5,2 y pH 3,5 se encuentra en forma de octámeros.La estructura terciaria de los monómeros de la lactoglobulina está mantenida por dos puentes disulfuro. También existe un grupo tiol libre, el correspondiente a la cisteína que ocupa el lugar 121 en la secuencia. Este tiol es muy importante en la asociación de la lactoglobulina con otras moléculas, especialmente con la caseina. Esta asociación tiene una gran influencia en la coagulación de laleche inducida por la quimosina. Los puentes disulfuro son también bastante reactivos, y dan lugar a reacciones de intercambio de sulfidrilos. La lactoglobulina se desnaturaliza con relativa facilidad por el calor, especialmente en ausencia de ligandos asociados.

La lactoglobulina es capaz de interaccionar con distintas moléculas hidrofóbicas, especialmente el retinol y los ácidos grasos. Estapropiedad, además de estar probablemente relacionada con su función biológica, hace que tenga buenas propiededes emulsionantes. La lactoglobulina es la mas hidrofóbica de las del proteínas comunes del lactosuero. facilidad por el calor, especialmente en ausencia de ligandos asociados.
lactoalbúmina
La lactoalbúmina es una proteína que se encuentra en laleche de casi todas las especies, con la excepción de algunas focas. Su misión biológica es la síntesis de la lactosa, siendo la estructura reguladora de una galactosil transferasa mamaria. En ausencia de lactalbúmina, este enzima transfiere la galactosa a los glicanos de las glicoproteínas.

Se sintetiza como respuesta a los procesos hormonales que inducen la lactación Una vez sintetizada, lalactoalbúmina es transportada al aparato de Golgi, donde se une a la galactosil transferasa Su acción se produce al aumentar la afinidad de la galactosiltransferasa por la glucosa. La lactoalbúmina se secreta en la leche, junto con la lactosa, en ls vesículas secretors producids a partr d las membranas del aparato d Golgi.

Es la segunda proteína en concentración en el lactosuero de vaca (entre 1y 1,5 mg /ml), y la más abundante en el lactosuero humano.

Es una proteína formada por una sola cadena polipeptídica, de 123 aminoácidos, con un peso molecular de unos 14.200. Su estructura terciaria, muy compacta, globular, está mantenida por cuatro puentes disulfuro, con una zona de hélice  y otra de hojas plegadas  . Es una proteína ácida con un punto isoeléctrico de alrededor de 4,8. Enla vaca existen dos variantes genéticas, con distribución desigual según las razas. En la europeas solamente existe la variante B, con arginina en la posición 10. En las indias existe también la variante A, con glutamina en esa misma posición.

Tiene un ión calcio unido, que es imprescindible en el mantenimiento de su estructura y de su actividad como reguladora de la galactosiltransferasa....