Molecular

1- Interacción Hidrofóbica: Está representada por la letra A, es hidrofóbica por la gran cantidad de enlaces de C-H y C-C. Estos enlaces son covalentes entre sí y no tienen interacción con el aguadebido a que no se puede unir por puentes de hidrógeno.

Interacción Hidrofílica: Está representada por la letra D, ya que puede se puede unir por Puentes de Hidrógeno , posee un grupo polar (OH-).2- La parte afectada de la estructura de la proteína es el grupo amino.
3- Un ejemplo clásico de desnaturalización es la clara de huevo. Al aumentar la temperatura ésta se desnaturalizacambiando su aspecto de semi-líquido y transparente a color balnco y sólida.

Otro ejemplo es la caseína de la leche. Si la leche se vuelve ácida de forma natural (por fermentación) el pH es un factorquímico que induce a la desnaturalización.

4- Esta proteína sufrió desnaturalización y renaturalización, modificando su estructura y función, por tanto al exponerse a este agente químico su reacciónpuede ser diferente a lo esperado.


6- El grupo de disulfido juega un papel importante en la estabilidad de algunas proteínas. Logra el empaquetamiento de la proteína. Por tanto, si esto sealtera provoca la desnaturalización de la proteína, alterando su estructura. Esta se convierte instable cuando se expone en el citosol. La urea desnaturaliza las enzimas de varias formas:

a. Ureaguarda una interacción directa donde los puentes de hidrógeno de ésta polariza las cargas como ocurre en los grupos péptidos. Esto provoca que la interacción e influencia entre los enlaces sea uno débil,por ende la formación de estructura secundaria y terciaria se vea limitada.

7- El tripeptido más soluble en agente orgánico es N-proline- phenylalanine- leucin-C, porque son amino ácidoshidrofóbicos.

9- La muestra de AND con mayor contenido de G+C es la que tiene un radio de 2.5. El enlace de mayor número de puentes de Hidrógeno es G+C porque estas bases están unidas por 3 puentes a...