Niveles estructurales de las proteinas

Explicar cuáles son los diferentes niveles de organización estructural de una proteína
 Niveles estructurales de las proteínas: Primario, secundario, terciario y cuaternario.

Introducción:

Bioquímica Conceptos Esenciales – Feduchi (p.76) Editorial Panamericana:
Existen numerosas disposiciones espaciales posibles para una secuencia de aminoácidos concreta. Esta variabilidadpodría darse, ya que existen numerosas formas de ordenar en el espacio los átomos alrededor de aquellos enlaces que permiten movimientos de rotación. Se ha comprobado que cada proteína tiene una estructura tridimensional característica que es indispensable para que desempeñe su función específica, la cual viene determinada por su secuencia de aminoácidos.

En las condiciones celulares, lasproteínas se encuentran en unas conformaciones limitadas que son las más estables desde el punto de vista energético. Estas disposiciones espaciales, en las que son capaces de desempeñar su función, se denominan conformaciones nativas y manifiestan los cambios que se producen ante la unión de determinadas moléculas. La pérdida de esta estructura tridimensional de la proteína que conlleva la pérdida desu función, se denomina desnaturalización y no tiene por qué llegar a ser un desplegamiento completo.

Principios de Bioquímica – Lehninger 4ta Edición (p.117, 118)
 Fuerzas estabilizadoras: Enlaces covalentes, enlaces de hidrógeno, interacciones iónicas e hidrofóbicas:

En el contexto de las estructuras de las proteínas el termino estabilidad se define como la tendencia a mantener laconformación nativa, las cuales son marginalmente estables.

Una cadena polipeptidica determinada puede adoptar teóricamente incontables conformaciones diferentes, lo que hace que su estado desplegado se caracterice por un alto nivel de entropía (el término entrópico es la principal fuerza motora termodinámica de la asociación de grupos hidrofóbicos en solución acuosa). Este valor deentropía, junto con las interacciones por enlaces de hidrógeno de muchos grupos de la cadena polipeptídica con el agua tiende a favorecer el mantenimiento del estado desplegado.

Existen interacciones químicas que contrarrestan estos efectos y estabilizan la conformación nativa, se incluyen:
• los enlaces de disulfuro (covalentes):
• las interacciones débiles (no covalentes):

 Enlaces deHidrógeno: son aquellos que se forman entre un átomo electronegativo (el aceptor de hidrógeno con un par de electrones no enlazantes) y un átomo donador del puente de hidrógeno unido covalentemente a otro átomo electro negativo. Este tipo de enlaces proporciona estabilidad a la estructura nativa uniéndose con grupos cargados dentro de la molécula hidrofóbica, los cuales sin la pareja adecuada generan unfactor desestabilizante.

 Interacciones Iónicas: los grupos polares pueden formar normalmente enlaces de hidrógeno con el agua y son solubles en ella, las interacciones iónicas intramoleculares de dos grupos polares de una macromolécula se compensa por la eliminación de las interacciones entre estos mismos grupos y el agua.

 Interacciones Hidrofóbicas: la optimización de los enlaces dehidrógeno alrededor de una molécula hidrofóbica en un medio acuoso forma una capa de solvatación de agua altamente estructurada en su inmediata proximidad, reduciendo la superficie de contacto. Por esta razón las cadenas laterales hidrofóbicas tienden a empaquetarse densamente en el interior de la proteína evitando su interacción con el agua.

Dichas interacciones no covalentes son quienespermiten que las cadenas polipeptídicas sean capaces de plegarse adoptando estructuras secundarias y terciarias específicas y de combinarse con otros péptidos para formar estructuras cuaternarias

A parte de clasificar las proteínas de distintas maneras, podemos afirmar que éstas mismas pueden organizarse a diferentes niveles estructurales, los cuales van, desde un nivel estructural...