INSTITUTO POLITÉCNICO NACIONAL ESCUELA NACIONAL DE CIENCIAS BIOLÓGICAS DEPARTAMENTO DE BIOQUIMICAALUMNOS:GENARO SANTAMARIA YAÑEZ, HERNANDEZ JUAREZ LAURA ELENA SECCIÓN:2 PRÁCTICA No: 3 “PRECIPITACION, SEPARACIÓN Y PUNTO ISOELECTRICO DE PROTEÍNAS”

INTRODUCCIÓN: Las proteínas en disolución muestran cambios profundos de su solubilidad en función de 1) el pH, 2) la fuerza iónica 3) laspropiedades dieléctricas del disolvente y 4) la temperatura. El pH al que una proteína muestra un mínimo de solubilidad es su pH isoeléctrico que es aquel valor en el que la molécula no posee carga eléctrica, en estas condiciones no existe repulsión electrostática entre moléculas de proteína vecinas y tienden a coalecer y precipitar.
La capacidad de las sales neutras para influir en la solubilidad delas proteínas está en función de su fuerza iónica (a medida que la fuerza iónica aumenta la solubilidad de una proteína comienza a disminuir), el efecto de solubilidad por salado esta causado por cambios de la tendencia a la ionización, de los grupos R disociables de la proteína.
Las proteínas son precipitadas de sus soluciones por sales de metales pesados, por combinación del ion metálico con laforma aniónica de la proteína.
 OBJETIVO:
* Conocer el efecto que ejercen algunos factores fisicoquímicos sobre la solubilidad de las proteínas.
* Determinar el punto isoeléctrico de la insulina
* Conocer el efecto de sales de metales pesados sobre la solubilidad de proteínas
RESULTADOS:
TABLA 1.1 “SEPARACIÓN DE PROTEINAS POR PRECIPITACIÓN CON SALES (SALTING OUT)”
| BIURET [continua]

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(2011, 11). Precipitacion, separación y punto isoelectrico de proteinas. BuenasTareas.com. Recuperado 11, 2011, de http://www.buenastareas.com/ensayos/Precipitacion-Separaci%C3%B3n-y-Punto-Isoelectrico-De/3148644.html

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