Propiedades

1) ¿Cuáles son las principales propiedades que distinguen los distintos aminoácidos entre sí?, que funciones hacen que estas diferencias sean importantes en la estructura y función de las proteínas ¿

Polaridad: si un aminoácidos es polar o no-polar influye como obra con el agua.
Carga: algunos aminoácidos pueden ionizarse para tener cargas positivas, otros se ionizan con cargas negativas.Dependiendo del pH en que se encuentren los aminoácidos, tendrán o no carga positiva o negativa. La carga neta que tenga un péptido o proteína dependerá del número de cargas positivas y negativas que sus aminoácidos ionizables presenten un pH determinado.
La existencia de cargas los aminoácidos de una proteína influye en su capacidad tamponante (amortiguadora de pH) y en el comportamiento de laproteína en su entorno fisiológico.
2) ¿Cuáles son las propiedades de la glicina, prolina y cisteína que diferencian a estos aminoácidos de los otros?

La cisteína ( abreviada como Cys o C) es un α-aminoácido con la fórmula química HO2CCH(NH2)CH2SH. Se trata de un aminoácido no esencial, lo que significa que puede ser sintetizado por los humanos. Los codones que codifican a la cisteína sonUGU y UGC. La parte de la cadena donde se encuentra la cisteína es el tiol que es no polar y por esto la cisteína se clasifica normalmente como un aminoácido hidrofílico. La parte tiol de la cadena suele participar en reacciones enzimáticas, actuando como nucleófilo. El tiol es susceptible a la oxidación para dar lugar a puentes disulfuros derivados de las cisteína que tienen un importante papelestructural en muchas proteínas. La cisteína también es llamada cistina, pero esta última se trata de un dímero de dos cisteínas a través de un puente disulfuro.

La glicina o glicocola (Gly, G) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el código genético está codificada como GGT, GGC, GGA o GGG.
Es el aminoácido más pequeño y el único no quiral de los 20aminoácidos presentes en la célula. Su fórmula química es NH2CH2COOH y su masa es 75,07. La glicina es un aminoácido no esencial. Otro nombre (antiguo) de la glicina es glicocola.
La glicina actúa como neurotransmisor inhibidor en el sistema nervioso central. Fue propuesta como neurotransmisor en 1965.
La glicina se utiliza -in vitro- como medio gástrico, en disolución 0,4 M, amortiguada al pH estomacalpara determinar bioaccesibilidad de elementos potecialmente tóxicos (metales pesados) como indicador de biodisponibilidad.

La prolina (Pro, P) es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como CCU, CCC, CCA o CCG.
Se trata del único aminoácido proteinogénico cuya α-amina es una amina secundaria en lugar de una amina primaria. Laprolina en realidad es un iminoácido, pues su cadena lateral es cíclica y está compuesta por 3 unidades de metileno; estos quedan unidos al carbono alfa y al grupo amino, el cual pasa a llamarse imino.
Se forma directamente a partir de la cadena pentacarbonada del ácido glutámico, y por tanto no es un aminoácido esencial.
Es una molécula hidrófoba. Su masa molar es 115,13 g/mol.
La prolina estáinvolucrada en la producción del colágeno. Está también relacionada con la reparación y mantenimiento de los músculos y huesos.
La prolina es la que confiere flexibilidad a la molécula de inmunoglobulina en la región de bisagra de esta.
La dirección del polipéptido está determinada por la prolina, si esta en configuración cis o trans.

3) ¿Cuáles son las propiedades distintivas de las hélicesalfa respecto de las láminas beta?, ¿en qué son similares?

La beta lámina u hoja plegada β es una de las estructuras secundarias posibles adoptada por las proteínas. Se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos N-H de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos C=O de la opuesta. Es una estructura...