Prote nas Estructurales

Proteínas Estructurales
La matriz extracelular está formada principalmente por proteínas,
glicosaminoglicanos,

proteoglicanos

y

glicoproteínas,

organizados

en

entramados diversos que constituyen las diferentes matrices extracelulares de
los distintos tejidos. Las proteínas más abundantes son el colágeno y la elastina.
Colágeno
Se denomina colágeno a una familia de proteínas muy abundante enlos
animales, pudiendo representar del 25 al 30 % de todas las proteínas corporales.
Tradicionalmente se ha usado el colágeno para fabricar pegamentos y colas, de
ahí su nombre. En los vertebrados hay más de 40 genes que sintetizan unas
cadenas de aminoácidos denominadas cadenas alfa, las cuales se asocian de
tres en tres para formar hasta 28 tipos de moléculas de colágeno diferentes. Suprincipal misión es crear un armazón que hace de sostén a los tejidos y que
resiste las fuerzas de tensión mecánica. Actúa como las barras de acero que
refuerzan el hormigón en los edificios. La organización de las moléculas de
colágeno en estructuras macromoleculares tridimensionales es variada,
pudiendo formar haces, matrices, etcétera. Las células se "agarran" a las
moléculas de colágeno mediantediversas proteínas de adhesión como las
integrinas, inmunoglobulinas, anexinas, etcétera.
Las moléculas de colágeno se caracterizan por:
a) Una composición poco frecuente de aminoácidos. En las moléculas de
colágeno abunda el aminoácido glicina, que es muy común, y otros menos
comunes como la prolina e hidroxiprolina. La glicina se repite cada 3 aminoácidos
(...-Gly - x - y - Gly - x - y -...), donde xe y suelen ser prolina e hidroxiprolina,
respectivamente. Esta secuencia repetida de glicina es la que permite la
disposición en hélice levógira de las cadenas α, debido al pequeño tamaño de
este aminoácido.

Fibras de colágeno en la matriz extracelular del tubo digestivo. Microscopía
electrónica
de
barrido.

Fibras
Tinción:

de

colágeno
tricrómico

de

la
de

dermis.
Masson.

Fibras decolágeno en la matriz extracelular del tubo digestivo. Microscopía
electrónica
de
trasnmisión.

Esquema de la síntesis de las fibras de colágeno.

b) Pueden organizarse formando fibras, mallas o especializarse en formar
uniones entre moléculas. Todo ello depende de la composición química de sus
subunidades α y de los tipos de subunidades que lo formen (ver tabla).
Forman fibras. Son las más abundantes detodas las formas de colágeno y
están formadas por repeticiones de moléculas de colágeno, tres cadenas α
arrolladas en forma de triple hélice dextrógira que forman las unidades repetidas.
El colágeno se sintetiza en el interior celular en forma procolágeno, formado por
3 subunidades α inmaduras, que es exocitado al exterior celular. Tras la
liberación sufre una acción enzimática que elimina unasecuencias terminales de
cada cadena α, transformando el procolágeno en colágeno. Tras ello las
moléculas de colágeno se ensamblan automáticamente para formar las fibrillas
de colágeno, que a su vez se unen para formar las fibras de colágeno (ver figura).
De los colágenos que forman fibras el más frecuente es el tipo I, que abunda en
huesos, cartílago y piel, y que representa el 90 % de todo elcolágeno del
organismo. Otros tipos abundantes son el II, presente en el cartílago hialino, y el
III, que abunda en la piel y en los vasos sanguíneos.
Forman mallas. Estos tipos de colágeno suelen organizarse en entramados
moleculares que forman láminas. Se encuentran rodeando los órganos o
formando la base de los epitelios. Entre éstos se encuentra el colágenotipo IV que
abunda en la lámina basal,localizada entre el epitelio y el tejido conectivo.
Establecen conexiones. Forman puentes de unión entre moléculas de la
matriz extracelular y el colágeno fibrilar o el colágeno que forma mallas. Por
ejemplo, el colágeno tipo IX forma uniones entre los glicosaminoglicanos y las
fibras de colágeno tipo II.
También existen moléculas de colágeno que poseen secuencias de
aminoácidos

hidrofóbicos

y...