Proteinas De Fase Aguda

Páginas: 4 (805 palabras) Publicado: 30 de junio de 2012
Activación por la ruta de las lectinas
La ruta de las lectinas, reconocida recientemente como una tercera forma de iniciar la activación del complemento, consiste esencialmente en una forma distintade activar los componentes C2 y C4 de la ruta clásica.
La ruta comienza por la acción de la proteína de unión a mananosa (MBP). Se trata de un componente parecido estructuralmente al C1q: hexámeroscon 18 cadenas polipeptídicas idénticas enrolladas de tres en tres. Los hexámeros de MBP se pueden unir con dos unidades de C1r y dos de C1s, pero parece que va acompañada de su propia serín-proteasa(denominada MASP), que muestra casi 40% de homología con C1r o C1s.
La MBP se une preferentemente a los extremos de manosa, fucosa y glucosamina de polisacáridos o glucoproteínas de membrana de granvariedad de bacterias. De modo similar a lo que ocurre con el complejo C1, cuando la MBP se engarza con esos carbohidratos, sufre un cambio conformacional que a su vez activa a su serín-proteasa(MASP). Una vez activada, la MASP actúa secuencialmente sobre C4 y C2, para producir una C3-convertasa de la ruta clásica.
Inmunología - William Rojas Montoya

Mecanismo efector de fagocitos
Losfagocitos son células con capacidad fagocitaria, que pueden destruir sustancias extrañas y células envejecidas, a las que engloban con sus pseudópodos para luego digerirlas en el citoplasma.
Para realizarla función fagocítica innata eficientemente el monocito /macrófago cuenta con:
a) Receptores en la membrana plasmática para dirigirse hacia los lugares donde haya microorganismos, medianteprocesos denominado quimiotaxis (receptores de péptido formilados, receptor de C5a del complemento).
b) Receptores para unirse al patógeno. estos receptores son inespecíficos, como por ejemplo losreceptores de manosa-fucosa que se unen a los glúcidos de las paredes bacterianas, o los receptores Fc de anticuerpos que se unen a los anticuerpos (inmunidad adaptativa) que a su vez estarían unidos a...
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