regulación alostérica

REGULACIÓN ALOSTÉRICA
Las enzimas alostéricas están formadas por varios protómeros
La unión de un efector a una enzima alostérica puede aumentar o disminuir la
unión del sustrato a esa enzima
Silos ligandos son idénticos, los efectos alostéricos se denominan homotrópicos.
El alosterismo homotrópico se denomina también cooperatividad.
Los efectos heterotrópicos son aquellos en los queintervienen Iigandos
moduladores, que son diferentes del sustrato.

●Enzimas homotrópicas
ocurren cuando varias moléculas idénticas se
unen a la proteína. Este efecto se denomina
como cooperatividadsi el mismo se
transmite a los diferentes protómeros de la
proteína. el sitio de unión es a la vez el sitio
activo y el sitio regulador. El sustrato puede
funcionar como modulador

●Enzimasheterotrópicas
interacciones alostéricas que
ocurren cuando diferentes
sustancias - por ejemplo, inhibidor
y sustrato - se unen a la proteína;
son el efecto de un ligando en la
unión de otroligando diferente


Los efectos alostéricos homotrópicos o heterotrópicos pueden ser positivos (activación)
o negativos (inhibición):
las curvas de unión de las enzimas alostéricas son sigmoideas. Launión de un efector
desplaza la curva hacia una actividad mayor o menor, dependiendo de si es un
activador o un inhibidor
-Si es positivo, entonces la unión del primer efector (activador) hace quesea más fácil
la subsecuente unión del sustrato.
-Si es negativo, el primer efector (inhibidor), hace más difícil la subsiguiente unión del
sustrato. (La cooperatividad homotrópica negativa es muyrara).

El concepto de cooperatividad se usa para explicar la interacción
entre los lugares de unión con ligandos de estas enzimas; es la
influencia que tiene la unión de un ligando a unasubunidad sobre
la unión de ligandos en otra subunidad de la proteína multimérica.

la aspartato transcarbamoilasa (ATCasa)
de E. coli es una enzima alostérica que
cataliza el primer paso de una ruta...