TEORIA WATSON

NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Antiguamente, las enzimas recibían nombres particulares, asignados por su descubridor. Al ir aumentando el número de enzimas conocidas, se hizo necesaria una nomenclatura sistemática que informara sobre la acción específica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba. El nombre de una enzima consta actualmente de 3 partes: el sustratopreferente + acción típica + terminación "asa". Un ejemplo sería la lactato deshidrogenasa, que convierte el lactato en piruvato. Como muchas enzimas catalizan reacciones reversibles, no hay una manera única para fijar cuál de los dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima. Así, la glucosa fosfato isomerasa también podría llamarse fructosa fosfato isomerasa.
Cuando la acción típica del enzima esla hidrólisis del sustrato, el segundo componente del nombre se omite y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa. Además de los nombres sistemáticos, aún persisten otros consagrados por el uso. Así, la glucosa:ATP fosforiltransferasa se llama habitualmente glucoquinasa.
Ante la necesidad de establecer una nomenclatura inequívoca para las enzimas, se creó una ComisiónEnzimática para establecer unas normas que permitan nombrar las enzimas. Así, el nombre de cada enzima consiste en un código alfanumérico, encabezado por las letras EC (de Enzyme Commission), seguido de cuatro números separados por puntos.
El primer número corresponde a cada una de las seis grandes clases o grupos en que se han dividido las enzimas, en función de su acción catalítica específica(Figura 6):
• Clase 1: OXIDORREDUCTASAS. Catalizan las reacciones de oxidorreducción, es decir, de transferencia de hidrógeno (H) o de electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción general:
AH2 + B ⇆ A + BH2
Ared + Box ⇆ Aox + Bred
Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la citocromo c oxidasa.




• Clase 2: TRANSFERASAS. Catalizan la transferencia de un grupo químico(distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro, según la reacción:
A-B + C ⇆ A + C-B
Un ejemplo es la glucoquinasa, que cataliza la reacción: glucosa + ATP ⇆ ADP + glucosa-6-fosfato

• Clase 3: HIDROLASAS. Catalizan las reacciones de hidrólisis:
A-B + H2O ⇆ AH + B-OH
Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción: lactosa + agua ⇆ glucosa + galactosa

• Clase 4: LIASAS. Catalizanreacciones de ruptura o unión química de sustratos:
A-B ⇆ A + B
Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reacción: ácido acetacético ⇆ CO2 + acetona

• Clase 5: ISOMERASAS. Catalizan la interconversión de isómeros:
A ⇆ B
Un ejemplo es la fosfotriosa isomerasa que cataliza la reacción: gliceraldehído-3-fosfato ⇆ dihidroxiacetona-fosfato

• Clase 6: LIGASAS. Catalizan launión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.):
A + B + XTP ⇆ A-B + XDP + Pi
Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reacción: piruvato + CO2 + ATP ⇆ oxaloacetato + ADP + Pi


El segundo número hace referencia a las distintas subclases dentro de cada clase, y el tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos específicosque intervienen en la reacción. Por ejemplo, la ATP:glucosa fosfotransferasa se define como EC 2.7.1.1. El número 2 nos indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el primer 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el segundo 1 indica que es la D-glucosa la que acepta el grupo fosfato.

Principios fundamentales de la acción catalítica de las enzimas
¿Cómo funcionan lasenzimas ?
• En condiciones fisiológicas las reacciones sin catalizar tienden a ser lentas (estabilidad de biomoléculas)
• Muchas reacciones bioquímicas suponen situaciones poco probables
• Una enzima soluciona estos problemas proporcionando un ambiente tridimensional favorable a la reacción (sitio activo).
1. Las enzimas alteran las velocidades de reacción pero no los equilibrios
2. Las...