Tipos de Tirosinasas Bacterianas

Páginas: 2 (389 palabras) Publicado: 19 de mayo de 2013


Tipos de tirosinasas bacterianas (a) y la típica arquitectura de dominio del dominio de núcleo activo (b) .Tirosinasas bacterianas se pueden dividir en cinco tipos principales. El tipo I sontirosinasas típicas de Streptomycessp. (Ty) en la que la tirosinasa requiere una proteína caddy (CP) para la incorporación de cobre 0235  y  0325. Estos tirosinasas son secretadas típicamente por la víade señal de TAT [46] . Tirosinasas Tipo II son similares a las tirosinasas de Streptomyces sp. en términos de tamaño, pero no requieren una proteína caddy y pueden ser secretadas porejemplo, Bacillus megaterium tirosinasa [71] . Tirosinasas Tipo III son similares a tirosinasas fúngicas donde el dominio principal de la tirosinasa es seguido por una extensión C-terminal (CT) que debe ser eliminado( a través deproteólisis) de la enzima para ser totalmente activa, por ejemplo, Verrucomicrobium spinosum tirosinasa [31] .Tirosinasas Tipo IV (que sólo puede ser un artefacto, véase la discusión enel texto principal) son supuestamente más pequeño en tamaño que los otros ejemplos y se reportan para ser activo sólo como homodímeros, por ejemplo, Bacillus thuringiensis [78] . A pesar de que tienenlas actividades de la tirosinasa como tipo V son más similares a las lacasas en la estructura y no tienen el cobre de la firma A y B motivos de unión o de los motivos de unión de oxígeno común atirosinasas. La tirosinasa actividad similar se sugiere que esto se debe a dos motivos de unión de cobre adicionales (en celeste) presente en la N-terminal de la proteína que se complementan los cuatrositios de unión de cobre típicas de las lacasas (también en azul claro) Por ejemplo, polifenol oxidasa multipotentes de Marinomonas mediterranea [81] . En B se muestra la arquitectura típica del dominiobásico de tirosinasas (que se aplica a los tipos I-IV). El motivo de unión de cobre A se muestra en azul y motivos B en verde. El cobre Un motivo tiene la secuencia de la firma H (4,5) F [LIVMFTP]...
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