trabajos

COMPOSICION QUIMICA DE LAS PROTEINAS
BIOSINTESIS
BIOLOGIA MOLECULAR



KEREN DANGOND QUINTERO
MARIA MONICA GONZALEZ GONZALEZ
KAREN RINCON VERJEL
MARCELA PATRICIA VEGA REYES


DOCENTE: AUGUSTO TORRES


UNIVERSIDAD POPULAR DEL CESAR
FACULTAD DE LA SALUD
PROGRAMA MICROBIOLOGIA
SEMESTRE A-2014
VALLEDUPAR-CESAR
LAS PROTEÍNA

Estructuralmente son polímeros formados por la uniónde los monómeros llamados aminoácidos, cada uno con una estructura que tiene una función ácida y una básica como su nombre indica. En estas moléculas, como en los azúcares, se puede apreciar un centro de asimetría en el carbono (el C2, después del carbono carboxílico), pero la diferencia es que en los aminoácidos la familia más numerosa es la L. Se cuentan veinte aminoácidos proteinogenéticos,cada uno de los cuales tiene una cadena lateral R distinta, y se unen entre sí formando péptidos mediante enlaces amida, por lo que el enlace se llama peptídico. Las proteínas son en realidad péptidos con un elevado número de restos (así se llama a cada monómero que forma parte de una cadena), y pueden actuar solas o combinadas para realizar la función propia de cada una de ellas, desde la visión(opsina) hasta la defensa del organismo (anticuerpos), pasando por la contracción muscular (miosina y actina), la formación de estructuras de soporte (citoesqueleto) y la catálisis a modo de enzimas como función más representativa (pero ya sabemos que hay moléculas de ARN capaces de catalizar determinadas reacciones, que son las ribozimas).







ESTRUCTURA QUÍMICA DE LAS PROTEÍNAS.

Lasproteínas son polímeros lineales formados por la condensación de veinte monómeros llamados aminoácidos mediante reacciones de condensación por deshidratación, como todas las polimerizaciones en la célula. Pueden estar compuestas sólo de aminoácidos (proteínas simples), o bien llevar unido algún grupo no proteico, llamado prostético, para dar numerosos tipos de proteínas conjugadas: nucleoproteínascon ácidos nucleicos (ribosoma, histonas), lipoproteínas con lípidos (LDL, HDL), fosfoproteínas con fósforo (caseína), metaloproteínas con átomos metálicos (citocromo oxidasa), glucoproteínas con oligosacáridos (γ-globulinas; ver 2 Glúcidos). En todos los casos es la proteína la que define la utilización de cada grupo prostético, que aunque es indispensable para la función que se tiene que llevara cabo, sólo la parte proteica es capaz de utilizar el grupo prostético como mejor convenga, como si fuera una simple herramienta capaz de ser utilizada de distintos modos según la mano que la coja. De cualquier modo, todas las proteínas simples y las partes no prostéticas de las conjugadas muestran una composición media atómica de 50% C, 23% O, 16% N, 7% H y 3% S.

AMINOÁCIDOS.

Son losmonómeros fundamentales de las proteínas. Se conocen veinte aminoácidos proteinogenéticos, cada uno de los cuales responde a la fórmula de la derecha y tienen una cadena lateral R distinta, que es la que define sus propiedades particulares, porque todos responden a la fórmula de ser ácidos 2-aminocarboxílicos, aunque luego puedan tener otros grupos añadidos en su cadena lateral. Hay una excepción al regla común, que es la prolina, porque éste es un iminoácido, en el que el átomo de nitrógeno forma dos enlaces con el esqueleto carbonado de la molécula, resultando un heterociclo de cinco átomos como el de la izquierda. A pH fisiológico todos los aminoácidos están ionizados tal y como se ha representado en los dibujos, aparte de cómo puedan estar los posibles grupos ionizables en las cadenasR. Esta disposición de las cargas en los aminoácidos los convierte en iones dipolares o zwitteriones, y por su composición química son capaces de actuar como ácidos o como bases, es decir, son anfóteros. Otra característica común a todos los aminoácidos es que son extremadamente solubles en agua, más que en ningún disolvente orgánico, y que forman cristales muy duros en solución pura, con puntos...