Transaminasa Glutamicas

UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE SINALOA


TRANSAMINASAS
Son enzimas que transfieren un aminoácido a un cetoácido aceptor para dar lugar a aminoácidos distintos de los originales.

La aspartatoaminotransferasa, antes conocida como transaminasa glutámico-oxalacética (GOT) y también llamada aspartato transaminasa (AST) es una enzima aminotransferasa que se encuentra en varios tejidos del organismo delos mamíferos, especialmente en elcorazón, el hígado y el tejido muscular.
Se encuentran cantidades elevadas de esta enzima en el suero en casos de infarto agudo de miocardio, hepatopatía aguda,miopatías, por el empleo de determinados fármacos y en cualquier enfermedad o trastorno en el cual resulten seriamente dañadas las células.
Reacciones catalizadas
Esta enzima cataliza la reacción detransferencia de un grupo amino desde el L-aspartato al 2-oxoglutarato formándose L-glutamato yoxaloacetato. Esta enzima utiliza el piridoxal 5'-fosfato como cofactor.
L-aspartato +2-oxoglutarato  oxaloacetato + L-glutamato
Esta enzima también puede actuar sobre la L-tirosina, L-fenilalanina y L-triptófano. Esta actividad puede ser formada desde la enzima aminoácido aromáticotransaminasa mediante proteólisis controlada.
[editar]Clasificación
Las aminotransferasas comparten ciertos aspectos mecanísticos con otras enzimas dependientes del piridoxal-fosfato, como el enlace covalente entre elgrupo piridoxal-fosfato y un residuo lisina de la enzima. Bajo el concepto de similitud de secuencias, las aminotransferasas pueden ser agrupadas en subfamilias. La aspartato aminotransferasa está en lallamada clase-I de transaminasas juntamente con:
Tirosina transaminasa.
Aminoácido aromático transaminasa.
1-aminociclopropano-1-carboxilato sintasa.
Proteína cobC de la pseudomonas denitrificans,que participa en la biosíntesis de la cobalamina.
Proteína YJL060c de las levaduras.
Significado clínico
La AST se eleva en cualquier situación que exista daño hepático. También se encuentra...